350 руб
Журнал «Технологии живых систем» №8 за 2010 г.
Статья в номере:
Изучение амилоидных свойств гладкомышечного белка смитина
Ключевые слова: амилоидозы белки семейства тайтина смитин
Авторы:
Лия Гивиевна Бобылёва - к.б.н., ст. науч. сотрудник, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН (г. Пущино Московск. обл.). РАН. E-mail: liamar@rambler.ru Александр Геннадьевич Бобылёв - аспирант, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН. E-mail: bobylev7@rambler.ru Мила Дмитриевна Шпагина - к.б.н., ст.науч. сотрудник, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН Иван Милентьевич Вихлянцев - к.б.н., вед. науч. сотрудник, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН. E-mail: vikhlyantsev@iteb.ru Нелли Александровна Фрейдина - к.б.н., ст. науч. сотрудник, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН Зоя Александровна Подлубная - д.б.н., проф., зав. лабораторией, Учреждение Российской Академии наук Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН. E-mail:podlubnaya@iteb.ru
Аннотация:
Изучены амилоидные свойства смитина - гладкомышечного белка, выделенного из желудка кролика. С помощью электронной микроскопии показано, что смитин в in vitro условиях, близких к физиологическим, формирует аморфные агрегаты, амилоидная природа которых была подтверждена спектральными методами, с использованием специфических красителей тиофлавина Т и Конго красного.
Страницы: 64-68
Список источников
  1. Uversky V.N., Fink A.L. Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded // Biochim. Biophys. Acta, 2004. V. 1698. P. 131-153.
  2. Chiti F., Dobson C.M.Protein misfolding, functional amyloid, and human disease // Annu. Rev. Biochem. 2006. V. 75. P. 333-366.
  3. Selkoe D.J.Folding proteins in fatal ways // Nature. 2003. V. 426. P. 900-904.
  4. Sacchettini J.C., Kelly J.W.Therapeutic strategies for human amyloid diseases // Nat. Rev. Drug. Discov. 2002. V. 1. P. 267-275.
  5. Hardy J., Selkoe D.J.The amyloid hypothesis of Alzheimer's disease: progress and problems on the road to therapeutics // Science. 2002. V. 297. P. 353-356.
  6. Барсуков А., Шустов С., Шкодкин Н. и др. Гипертрофическая кардиомиопатия и амилоидоз сердца // Врач. 2005. Вып. 10. С. 42-46.
  7. Сторжаков Г.И. Гендлин Г.Е. Амилоидоз сердца // Сердечная недостаточность. 2000. Т. 1. № 1. С. 30-34.
  8. Nihoyannopoulos P., Dawson D.Restrictive cardiomyopathies // European Journal of Echocardiography. 2009. V. 10. P. 23-33.
  9. Komatsu H., Shinotani N., Kimori Y. et al.Aggregation of partially unfolded myosin subfragment-1 into spherical oligomers with amyloid-like dye-binding properties // J. Biochem. 2006. V. 139. № 6. P. 989-996.
  10. Алексеева Ю.А., Шпагина М.Д., Вихлянцев И.М. и др. Х-белок скелетных мышц образует амилоиды: данные электронной, люминесцентной и поляризационной микроскопии // Сб.: «Горизонты биофизики: от теории к практике» / под ред. Г.Р. Иваницкого. Серпухов: ГП Серпуховская типография. 2003. С. 83-86.
  11. Podlubnaya Z.A., Alekseeva Yu.A., Shpagina M.D. Fibrils of muscle X-protein: relevance to amyloids and amyloidoses // J. Muscle Res. & Cell Motil. 2003. V. 24.№4-6.P. 351 (Abstr. 32th Europ. Muscle Conf. /6-10 September 2003, Montpellier, France).
  12. Алексеева Ю.А., Емельяненко В.И., Подлубная З.А. Спектральное тестирование амилоидных фибрилл Х-белка скелетных мышц кролика // Тезисы 8-й Междунар. Пущинской школы-конференции молодых ученых. Пущино. 17-21 мая 2004 г. С. 43.
  13. Марсагишвили Л.Г., Шпагина М.Д., Емельяненко В.И. и др. Саркомерные белки семейства тайтина образуют амилоиды // Биофизика. 2005. Т. 50. № 5. С. 803-809.
  14. Подлубная З.А., Марсагишвили Л.Г. Новые амилоидные белки семейства тайтина и их свойства: перспективы для диагностики и терапии амилоидозов // Технологии живых систем. 2008. Т. 5. № 5-6. С. 11-21.
  15. Бобылëв А.Г., Марсагишвили Л.Г., Шпагина М.Д. и др. Aмилоиды мышечного Х-белка семейства тайтина и Aβ-пептидов мозга: тестирование эффективности антиамилоидных препаратов // Технологии живых систем. 2009. Т. 6. № 7. С. 46-53.
  16. Kyoungtae K. and Thomas C.S. Keller, III. Smitin, a novel smooth muscle titin-like protein, interacts with myosin filaments in vivo and in vitro // The Journal of Cell Biology. 2002. V. 156.
    № 1. P. 101-111.
  17. Labeit S., Lahmers S., Burkart C. et al. Expression of Distinct Classes of Titin Isoforms in Striated and Smooth Muscles by Alternative Splicing, and Their Conserved Interaction with Filamins // J. Mol Biol. 2006. V. 362. № 4. P. 664-681.
  18. Podlubnaya Z.A. Protein smitin from vertebrate smooth muscles manifests amyloid properties. In: Biological motility: from fundamental achievements to nanotechnologies, Pushchino, Synchrobook. 2010. P. 210-212.
  19. Huxley H.E. Electron microscope studies on the structure of natural and synthetic protein filaments from striated muscle // J. Mol. Biol. 1963. V. 7. P. 281-308.
  20. LeVine H., III.Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer-s disease β-amyloid peptides: Detection of amyloid aggregation in solution // Protein Science. 1993. V. 2. P. 404-410.
  21. Chi R.J., Simon A.R., Bienkiewicz E.A. et al. Smooth Muscle Titin Zq Domain Interaction with the Smooth Muscle α-Actinin Central Rod // J. Biol Chem. 2008. V. 283. № 30.P. 20959-20967.