350 руб
Журнал «Технологии живых систем» №3 за 2009 г.
Статья в номере:
Особенности внутриклеточного содержания и функциональная роль белков теплового шока семейства 70 кДа при стрессе и адаптации
Ключевые слова: человек мононуклеарные клетки крови индуцибельный белок теплового шока 70 конститутивный белок теплового шока 70
Авторы:
Л. И. Андреева, А. А. Бойкова, Б. А. Маргулис
Аннотация:
Обобщаются данные исследований содержания двух цитоплазматических белков теплового шока семейства 70 кДа, индуцибельного, Hsp70, и конститутивного, Hsc70, в мононуклеарных клетках крови человека при воздействии на целый организм отравления солями таллия, теплового стресса и нормобарической гипоксии. На основании полученных данных выдвигается положение о наличии корреляции между состоянием целого организма и содержанием Hsp70 и Hsc70 в мононуклеарных клетках крови. Предполагается, что Hsp70, в первую очередь, необходим для защиты от факторов, вызывающих клеточный и организменный стресс. Белок Hsc70 является незаменимым для формирования клеточной адаптации. Обсуждаются общие черты и различные свойства этих двух белков
Страницы: 11-17
Список источников
  1. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila // Experientia. 1962. V. 18. P. 571-573.
  2. Tissieres A., Mitchell H.K., Tracy U.M. Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster // J. Mol. Biol. 1974. V. 84. P. 389-398.
  3. Гужова И.В., Маргулис Б.А. Индукция и накопление БТШ70 приводят к формированию его комплексов с другими клеточными белками // Цитология. 2000. Т. 24. № 7. С. 647-652.
  4. Guzhova I.V., Darieva Z.A., Melo A.R., Margulis B.A.  Major stress protein Hsp70 interacts with NF-kB regulatory complex in human T-lymphoma cells // Cell Stress Chaperones. 1997. V. 2, № 2. Р. 132-139.
  5. Gunther E., Walter L. Genetic aspects of the hsp 70 multigene family in vertebrates // Experientia. 1994. V. 50. № 11-12. Р. 987-1000.
  6. Kiang J.G., Tsokos G.C. Heat shock protein  70 kDa: molecular biology, biochemistry, and physiology // Pharmacol. Ther. 1998. V. 80. № 2. Р. 183-201.
  7. Chong K.Y., Lai C.C., Lille S. et al. Stable overexpression of the constitutive form of heat shock protein 70 confers oxidative protection // J. Mol. Cell. Cardiol. 1998. V. 30. № 3.  Р. 599-608.
  8. Brown C.R., Martin R.L., Hansen W.J. et al. The constitutive and stress inducible forms of Hsp70 exhibit functional similarities and interact with one another in an ATP-dependent fashion // J. Cell. Biol. 1993. V. 120. № 5.  P. 1101-1112.
  9. Rassow J., Woo W., Pfanner N. Partner proteins determine multiple functions of Hsp70 // Trends Cell. Biol. 1995. V. 5. P. 207-212.
  10. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631-677.
  11. Андреева Л.И., Бойкова А.А. Белок теплового шока 72 кДа мононуклеаров крови в оценке состояния здоровья человека // Медицинский академический журнал. 2004. Т. 4. № 2. С. 133-135.
  12. Андреева Л.И., Бойкова А.А., Петрова В.С. и др. Изменения в мононуклеарах крови человека при остром отравлении солями таллия // Медицинский академический журнал. 2001. Т. 1. № 2. С. 61-66.
  13. Андреева Л.И., В.В.Горанчук, Е.Б. Шустов, А.А. и др. Адаптация человека к гипертермии и изменения в лейкоцитах периферической крови // Российский физиол. журнал им. И.М.Сеченова. 2001. Т. 87. № 9. С. 1208-1216.
  14. Сазонтова Т.Г., Жукова А.Г., Анчишкина Н.А., Архипенко Ю.В. Фактор транскрипции HIF-1, белки срочного ответа и резистентность мембранных структур в динамике после острой гипоксии // Вестник Росс. АМН. 2007. №2. С. 17-25.
  15. Panniers R. Translational control during heat shock // Biochimie. 1994. V. 76. №8. Р.737-747.
  16. Бойкова А.А., Андреева Л.И., Маргулис Б.А. Конститутивная изоформа белка теплового шока 70 кДа мононуклеаров крови человека как маркер адаптации при нормобарической гипоксической тренировке // Российский физиол. журнал им. И.М. Сеченова. 2006. Т. 92.  № 7. С. 835-842.
  17. Меерсон Ф.З. Механизмы адаптации к высотной гипоксии // Итоги науки и техники. 1974. Вып. 14. С. 7-62.
  18. Сухоруков В.С. Врожденные дисфункции митохондриальных ферментов и их роль в формировании тканевой гипоксии и связанных с ней патологических состояний // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты: Ред. Л.Д. Лукьянова, И.Б. Ушаков. М.: Воронеж: Изд-воИстоки. 2004. С. 439-455.
  19. Artigues A., Crawford D.L., Iriarte A., Martinez-Carrion M. Divergent Hsc70 binding properties of mitochondrial and cytosolic aspartate aminotransferase, implications for their segregation to different cellular compartments // Biol. Chem. 1998. V. 273. № 50. Р. 33130-33134.
  20. Terada K., Ohtsuka K., Imamoto N. et al. Role of heat shock cognate 70 protein in import of ornitine transcarbamilase precursor into mammalian mitochondria // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. № 7. Р. 3708-3713.
  21. Terada K., Ueda I., Ohtsuka K et al.The requirement of heat shock cognate 70 protein for mitochondrial import varies among precursor proteins and depends on precursor length // Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. № 11. Р. 6103-6109.
  22. Terada K.,Mori M. Human DnaJ horologes dj2 and dj3, and bag-1 are positive cochaperones of hsc70 // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 32.  Р. 2428-2434.
  23. Copin J.C., Pinteaux E., Ledig M., Tholey G. 70-kDa heat shock protein expression in cultured rat astrocytes after hypoxia: regulatory effect of almitrine // Neurochem. Res. 1995. V. 20.  № 1. Р. 11-15.
  24. Flynn G.C., Pohl M.T., Flocco M.T., Rothman J.E. Peptide-binding specificity of the molecular chaperone BiP // Nature. 1991. V. 353. №  6346. Р. 726-730.
  25. Fourie A.M., Sambrook J.F., Gething M.-J.H. Common and divergent peptide binding specificities of hsp70 molecular chaperones // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 48. Р. 30470-30477.
  26. Gragerov A., Gottesman M.E. Different peptide binding specificities of Hsp70 family members // J. Mol. Biol. 1994. V. 241. № 2. Р. 133-135.
  27. Landry S.J., Jordan R., McMacken R., Giersach L.M. Different conformations for the same polypeptide bound to chaperones DnaK and GroEL // Nature. 1992. V. 355. № 6359. Р. 455-457.
  28. Arispe N., Doh M., De Maio A. Lipid interaction differentiates the constitutive and stress-induced heat shock proteins Hsc70 and Hsp70 // Cell Stress Chaperones. 2002. V. 7. № 4.  P. 330-338.
  29. Hung J.J., Cheng T.J., Chang M.D.T. et al. Involvement of heat shock elements and basal transcription elements in the differential induction of the 70-kDa heat shock protein and its cognate by cadmium chloride in 9L rat brain tumor cells // J. Cell. Biochem. 1998. V. 71, №1. - Р. 21-35.