350 rub
Journal Technologies of Living Systems №3 for 2009 г.
Article in number:
Peculiarities of Intracellular Content and Functional Role of Heat Shock Proteins 70 kDa under Stress and Adaptation
Keywords: human mononuclear blood cells Hsp70 Hsc70
Authors:
L.I. Andreeva, A.A. Boykova, B.A. Margulis
Abstract:
We summarize data about two cytoplasmic heat shock proteins 70 kDa, Hsp70 and Hsc70, contents in human mononuclear cells under thallium poisoning, heat stress, and normobaric hypoxia. Based on our own data the correlation is proposed between Hsp70 and Hsc70 contents in mononuclear cells and whole organism state. Hsp70 and Hsc70 were detected by Western blotting with specific antibodies to each protein. First of all Hsp70 is supposed to be essential for protection from factors that cause cellular and organism stress, another words, Hsp70 is a member of urgent adaptation. Hsc70 is irreplaceable for the process of structural cellular adaptation. We represent data about alterations of Hsp70 and Hsc70 contents in isolated mononuclear cells of health donors which were cultivated with Schisandra chinensis fruits extract. We found, that Schisandra chinensis induced dose-dependent accumulation of Hsc70 in cells. At the same time the content of Hsp70 was not altered. We propose in this cellular model without action of mediators and hormones of nervous and endocrine systems of whole organism, Schisandra chinensis has not stress-like action. The increase of Hsc70 content, as we propose, accompanies processes of structural, plastic adaptation. Common features and differences between these two proteins are discussed
Pages: 11-17
References
  1. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila // Experientia. 1962. V. 18. P. 571-573.
  2. Tissieres A., Mitchell H.K., Tracy U.M. Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster // J. Mol. Biol. 1974. V. 84. P. 389-398.
  3. Гужова И.В., Маргулис Б.А. Индукция и накопление БТШ70 приводят к формированию его комплексов с другими клеточными белками // Цитология. 2000. Т. 24. № 7. С. 647-652.
  4. Guzhova I.V., Darieva Z.A., Melo A.R., Margulis B.A.  Major stress protein Hsp70 interacts with NF-kB regulatory complex in human T-lymphoma cells // Cell Stress Chaperones. 1997. V. 2, № 2. Р. 132-139.
  5. Gunther E., Walter L. Genetic aspects of the hsp 70 multigene family in vertebrates // Experientia. 1994. V. 50. № 11-12. Р. 987-1000.
  6. Kiang J.G., Tsokos G.C. Heat shock protein  70 kDa: molecular biology, biochemistry, and physiology // Pharmacol. Ther. 1998. V. 80. № 2. Р. 183-201.
  7. Chong K.Y., Lai C.C., Lille S. et al. Stable overexpression of the constitutive form of heat shock protein 70 confers oxidative protection // J. Mol. Cell. Cardiol. 1998. V. 30. № 3.  Р. 599-608.
  8. Brown C.R., Martin R.L., Hansen W.J. et al. The constitutive and stress inducible forms of Hsp70 exhibit functional similarities and interact with one another in an ATP-dependent fashion // J. Cell. Biol. 1993. V. 120. № 5.  P. 1101-1112.
  9. Rassow J., Woo W., Pfanner N. Partner proteins determine multiple functions of Hsp70 // Trends Cell. Biol. 1995. V. 5. P. 207-212.
  10. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631-677.
  11. Андреева Л.И., Бойкова А.А. Белок теплового шока 72 кДа мононуклеаров крови в оценке состояния здоровья человека // Медицинский академический журнал. 2004. Т. 4. № 2. С. 133-135.
  12. Андреева Л.И., Бойкова А.А., Петрова В.С. и др. Изменения в мононуклеарах крови человека при остром отравлении солями таллия // Медицинский академический журнал. 2001. Т. 1. № 2. С. 61-66.
  13. Андреева Л.И., В.В.Горанчук, Е.Б. Шустов, А.А. и др. Адаптация человека к гипертермии и изменения в лейкоцитах периферической крови // Российский физиол. журнал им. И.М.Сеченова. 2001. Т. 87. № 9. С. 1208-1216.
  14. Сазонтова Т.Г., Жукова А.Г., Анчишкина Н.А., Архипенко Ю.В. Фактор транскрипции HIF-1, белки срочного ответа и резистентность мембранных структур в динамике после острой гипоксии // Вестник Росс. АМН. 2007. №2. С. 17-25.
  15. Panniers R. Translational control during heat shock // Biochimie. 1994. V. 76. №8. Р.737-747.
  16. Бойкова А.А., Андреева Л.И., Маргулис Б.А. Конститутивная изоформа белка теплового шока 70 кДа мононуклеаров крови человека как маркер адаптации при нормобарической гипоксической тренировке // Российский физиол. журнал им. И.М. Сеченова. 2006. Т. 92.  № 7. С. 835-842.
  17. Меерсон Ф.З. Механизмы адаптации к высотной гипоксии // Итоги науки и техники. 1974. Вып. 14. С. 7-62.
  18. Сухоруков В.С. Врожденные дисфункции митохондриальных ферментов и их роль в формировании тканевой гипоксии и связанных с ней патологических состояний // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты: Ред. Л.Д. Лукьянова, И.Б. Ушаков. М.: Воронеж: Изд-воИстоки. 2004. С. 439-455.
  19. Artigues A., Crawford D.L., Iriarte A., Martinez-Carrion M. Divergent Hsc70 binding properties of mitochondrial and cytosolic aspartate aminotransferase, implications for their segregation to different cellular compartments // Biol. Chem. 1998. V. 273. № 50. Р. 33130-33134.
  20. Terada K., Ohtsuka K., Imamoto N. et al. Role of heat shock cognate 70 protein in import of ornitine transcarbamilase precursor into mammalian mitochondria // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. № 7. Р. 3708-3713.
  21. Terada K., Ueda I., Ohtsuka K et al.The requirement of heat shock cognate 70 protein for mitochondrial import varies among precursor proteins and depends on precursor length // Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. № 11. Р. 6103-6109.
  22. Terada K.,Mori M. Human DnaJ horologes dj2 and dj3, and bag-1 are positive cochaperones of hsc70 // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 32.  Р. 2428-2434.
  23. Copin J.C., Pinteaux E., Ledig M., Tholey G. 70-kDa heat shock protein expression in cultured rat astrocytes after hypoxia: regulatory effect of almitrine // Neurochem. Res. 1995. V. 20.  № 1. Р. 11-15.
  24. Flynn G.C., Pohl M.T., Flocco M.T., Rothman J.E. Peptide-binding specificity of the molecular chaperone BiP // Nature. 1991. V. 353. №  6346. Р. 726-730.
  25. Fourie A.M., Sambrook J.F., Gething M.-J.H. Common and divergent peptide binding specificities of hsp70 molecular chaperones // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 48. Р. 30470-30477.
  26. Gragerov A., Gottesman M.E. Different peptide binding specificities of Hsp70 family members // J. Mol. Biol. 1994. V. 241. № 2. Р. 133-135.
  27. Landry S.J., Jordan R., McMacken R., Giersach L.M. Different conformations for the same polypeptide bound to chaperones DnaK and GroEL // Nature. 1992. V. 355. № 6359. Р. 455-457.
  28. Arispe N., Doh M., De Maio A. Lipid interaction differentiates the constitutive and stress-induced heat shock proteins Hsc70 and Hsp70 // Cell Stress Chaperones. 2002. V. 7. № 4.  P. 330-338.
  29. Hung J.J., Cheng T.J., Chang M.D.T. et al. Involvement of heat shock elements and basal transcription elements in the differential induction of the 70-kDa heat shock protein and its cognate by cadmium chloride in 9L rat brain tumor cells // J. Cell. Biochem. 1998. V. 71, №1. - Р. 21-35.