Л.Х. Пастушкова – д.б.н., вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва)

E-mail: lpastushkova@mail.ru

А.Г. Гончарова – д.м.н., вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва)

E-mail: Goncharova.anna@gmail.com

Г.Ю. Васильева – к.м.н., вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва)

E-mail: galvassilieva@mail.run

С.А. Пономарёв – к.м.н., вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва) E-mail: dr.grey@bk.ru

А.С. Кононихин – к.ф.-м.н., вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва)

E-mail: alex.kononikhin@gmail.com

Д.Н. Каширина – вед. науч. сотрудник, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва)

E-mail: daryakudryavtseva@mail.ru

А.Г. Бржозовский – аспирант, Государственный научный центр 

Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва) E-mail: agb.imbp@gmail.com

И.Н. Гончаров – врач-терапевт, АНО центр кинезиотерапии С.М. Бубновского (Москва) E-mail: igorgoncharov@gmail.com

И.М. Ларина – д.м.н., профессор, зав. лабораторией протеомики, Государственный 

научный центр Российской Федерации – Институт медико-биологических проблем РАН (Москва) E-mail: Irina.larina@gmail.com

Исследовано влияние 4-кратного ежедневного интраназального введения однослойных углеродных нанотрубок (ОСУНТ) в средней дозе (52 мкг/кг) на показатели поведения крыс в тесте «приподнятый крестообразный лабиринт» (ПКЛ). Обнаружены под действием ОСУНТ нарушения поведения, в сравнении с контролем, которые проявлялись в значительно большем латентном периоде первого захода в закрытый рукав ПКЛ и за счет этого большем времени пребывания в открытых рукавах.

1. Агрон И.А., Автономов Д.М., Кононихин А.С., Попов И.А., Мошковский С.А., Николаев Е.Н. База данных по точным массово-временным меткам для хромато-масс-спектрометрического анализ протеома мочи // Биохимия. 2010. Т. 75.  № 4. С. 598–605.
2. Валеева О.А., Пастушкова Л.Х., Пахарукова Н.А., Доброхотов И.В., Ларина И.М. Вариабельность протеома мочи здорового человека в эксперименте со 105-суточной изоляцией в гермообъекте // Физиология человека. 2011. Т. 3. № 3.  С. 98–102.
3. Пастушкова Л.Х., Киреев К.С., Кононихин А.С., и др. Постоянные белки мочи здорового человека в эксперименте с 520 суточной изоляцией // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2014. Т. 48. № 1. С. 48–54.
4. Пахарукова Н.А., Пастушкова Л.Х., Самарин Г.И., Почуев В.И., Моруков Б.В., Ларина И.М. Прямое протеомное профилирование сыворотки крови космонавтов после длительных космических полетов // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2010. Т. 44. № 5. С. 16–20.
5. Collard C.D., Montalto M.C., Reenstra W.R., Buras J.A., Stahl G.L. Endothelial oxidative stress activates the lectin complement pathway: role of cytokeratin // Am. J. Pathol. 2001. Sep. V. 159. № 3. P. 1045–1054. 
6. Court M., Selevsek N., Matondo M., Allory Y., Garin J., Masselon C.D., Domon B. Toward a standardized urine proteome analysis methodology // Proteomics. 2011. V. 11. № 6. P. 1160–1171. 
7. Dimke H., Hoenderop J.G., Bindels R.J. Molecular basis of epithelial Ca2+ and Mg2+ transport: insights from the TRP channel family // J. Physiol. 2011. Apr 1. V. 589. Pt. 7. P. 1535–4152.
8. Glogowska A., Stetefeld J., Weber E., Ghavami S., Hoang-Vu C., Klonisch T. Epidermal growth factor cytoplasmic domain affects ErbB protein degradation by the lysosomal and ubiquitin-proteasome pathway in human cancer cells // Neoplasia. 2012. May. V. 14. № 5. P. 396–409.
9. Igci M., Arslan A., Igci Y.Z., Gogebakan B., Erturhan M.S., Cengiz B., Oztuzcu S., Cakmak E.A., Demiryurek A.T. Bikunin and α1-microglobulin/bikunin precursor (AMBP) gene mutational screening in patients with kidney stones: a case-control study // Scand. J. Urol Nephrol. 2010. Dec. V. 44. № 6. P. 413–419.
10. Ishikawa H., Sugie K., Murayama K., Awaya A., Suzuki Y., Noguchi S., Hayashi Y.K., Nonaka I., Nishino I. Ullrich disease due to deficiency of collagen VI in the sarcolemma // Neurology. 2004. Feb. 24. V. 62. № 4. P. 620–623.
11. Kaetzel C.S. Emmerson C.D., van der Vlist E.J., Braam M.R., Vanlandschoot P., Merchiers P., de Haard H.J., Verrips C.T., van Bergen en Henegouwen P.M., Dolk E. Enhancement of polymeric immunoglobulin receptor transcytosis by biparatopic VHH // PLoS One. 2011. V. 6. № 10. e26299.
12. Magrane M. UniProt Knowledgebase: a hub of integrated protein data // Database (Oxford). 2011. V. 2011. Jan. 1. doi.org/10.1093/database/bar009.
13. Malmström E., Mörgelin M., Malmsten M., Johansson L., Norrby-Teglund A., Shannon O., Schmidtchen A., Meijers J.C., Herwald H. Protein C inhibitor--a novel antimicrobial agent // PLoSPathog. 2009. Dec. V. 5. № 12. P. e1000698. 
14. Rezaie A.R., Cooper S.T., Church F.C., Esmon C.T. Protein C inhibitor is a potent inhibitor of the thrombin-thrombomodulin complex // J. Biol. Chem. 1995. Oct 27. V. 270. № 43. P. 25336–25339.
15. Rubenstein D.A., Yin W. Glycated albumin modulates platelet susceptibility to flow induced activation and aggregation // Platelets. 2009. May. V. 20. № 3. P. 206–215. 
16. Schweizer J., Bowden P.E., Coulombe P.A., Langbein L., Lane E.B., Magin T.M., Maltais L., Omary M.B., Parry D.A., Rogers M.A., Wright M.W. New consensus nomenclature for mammalian keratins // J. Cell. Biol. 2006. V. 174. № 2. P. 169–174.
17. Tan Y., Zhang J.J., Liu G., Zhang H., Zhao M.H. The level of urinary secretory immunoglobulin A (sIgA) of patients with IgA nephropathy is elevated and associated with pathological phenotypes // Clin. ExpImmunol. 2009. Apr. V. 156. 1. P. 111–116.
18. Tojo A., Kinugasa S. Mechanisms of glomerular albumin filtration and tubular reabsorption // Int. J. Nephrol. V. 2012. Article ID 481520. 9 p. http://dx.doi.org/10.1155/2012/481520