350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №1 за 2015 г.
Статья в номере:
Структурно-функциональное состояние цитохромного участка дыхательной цепи митохондрий печени в условиях алиментарной депривации протеина
Ключевые слова: алиментарная депривация протеина митохондрии цитохромы b c1 с aа3 цитохромоксидаза &#948 -амино¬левулинатсинтаза гемоксигеназа
Авторы:
О.Н. Волощук - к.б.н., доцент, кафедра биохимии и биотехнологии, Черновицкий национальный университет им. Юрия Федьковича (г. Черновцы, Украина). E-mail: oxbm@mail.ru Г.П. Копыльчук - д.б.н., професор, зав. кафедрой биохимии и биотехнологии, Черновицкий национальный университет им. Юрия Федьковича (г. Черновцы, Украина). E-mail: kopilchuk@gmail.com
Аннотация:
Исследована активность ключевого фермента цитохромного участка дыхательной цепи цитохромоксидазы, количественное перераспределение митохондриальных цитохромов b, c1, с и aа3, а также активность ключевых ферментов метаболизма гема цитохромов ? δ-аминолевулинатсинтазы и гемоксигеназы - в условиях алиментарной депривации протеина. Установлено, что в митохондриальной фракции печени наблюдается снижение количественного содержания митохондриальных цитохромов b, c1, с, aа3 и торможение активности ключевого фермента цитохромного участка дыхательной цепи цитохромоксидазы на фоне повышения активности гемоксигеназы и сохранения на уровне контроля активности δ-аминолевулинатсинтазы.
Страницы: 43-47
Список источников

  1. Харченко Н.В., Анохина Г.А., Кравченко В.В. Оптимизация парентерального питания больных в послеоперационный период // Сучасна гастроентерологія. 2012. № 4 (66). С. 76 - 79.
  2. Pasini E., Aquilani R., Dioguardi F.S., D'Antona G., Gheorghiade M., Taegtmeyer H. Hypercatabolic syndrome: Molecular basis and effects of nutritional supplements with aminoacids // Am. J. Cardiol. 2008. V. 101(1). P. 11E-15E.
  3. Sangar V., Eddy A., Price N.D., Simeonidis E. Mechanisticmodelingofaberrantenergymetabolisminhumandisease // Front. Physiol. 2012. V. 3. P. 404.
  4. Tanakaa M., Ishibashia T., Toyomizua M. Time course of oxidative phosphorylation in liver mitochondria of chickens fed on high-protein diet // British Poultry Science. 1995. V. 36. № 1. Р. 143-154.
  5. Tyzbir R.S., Kunin A.S., Sims N.M., Danforth E.Jr. Influence of diet composition on serum triiodothyronine concentration, hepatic mitochondrial metabolism and shuttle system activity in rats // J. Nutr. 1981. V. 111(2). P. 252-259.
  6. Theys N., Bouckenooghe T., Ahn M.T., Remacle C., Reusens B. Maternal low-protein diet alters pancreatic islet mitochondrial function in a sex-specific manner in the adult rat // Am. J. Physiol. Regul. Integ. Comp. Physiol. 2009. V. 297. P. 1516-1525.
  7. Jia Y., Li R., Cong R. et al. Maternal low-protein diet affects epigenetic regulation of hepatic mitochondrial DNA transcription in a sex-specific manner in newborn piglets associated with GR binding to its promoter // PLoS One. 2013. V. 8. № 5. e63855.
  8. ВолощукО.Н., Копыльчук Г.П., Кадайская Т.Г. Состояние системы энергообеспечения митохондрий печени в условиях алиментарной депривации протеина // Вопросы питания. 2014.№ 3. С. 12-16.
  9. Barannik T.V., Inshina N.M., Kaliman P.A. Free heme pool and activity of key enzyme of heme synthesis in the rat liver under action of agents affecting reduced glutathione level // Укр. біохім. журн.2005. Т. 77. № 5. С. 120-122.
  10. BansalS.,Biswas G., AvadhanN.G. Mitochondria-targeted heme oxygenase-1 induces oxidative stress and mitochondrial dysfunction in macrophages, kidney fibroblasts and in chronic alcohol hepatotoxicity// Redox Biology. 2014. V.2. P. 273-283.
  11. Reeves P., Nielsen F., Fahey G. AIN-93 Purified Diets for Laboratory Rodents: Final Report of the American Institute of Nutrition Ad Hoc Writing Committee on the Reformulation of the AIN-76A Rodent Diet // J. Nutr. 1993. V. 123. № 11. P. 1939-1951.
  12. Волощук О.Н., Марченко М.М. Влияние малых доз радиации на глутаматдегидрогеназную активность тканей крыс с трансплантированной карциномой Герена // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2013. Т. 156. № 7. С. 103-106.
  13. ВолощукО.Н., Марченко М.М., Мудрак М.С. Изменение структурно-функциональной организации цитохромного участка дыхательной цепи карциномы Герена предварительно облученных опухоленосителей // Биомедицинская химия. 2012. Т. 58. № 6. С. 684-690.
  14. CollinsA., Marver H., Tschudy P. δ-AminolevulinicAcidSynthetase // J. Biol. Chem. 1966. V. 241.№ 19.P. 4323-4329.
  15. Converso D.P., Taille C.,Carreras M.S., Jaitovich A. et al. HO-1 is located in liver mitochondria and modulates mitochondrial heme content and metabolism // The FASEB Journal. 2006. V. 20. № 8. Р. 1236-1238.
  16. LowryO.H., RosenbroughM.J., FarrA.L., RendalR.J. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. № 1. P. 265-275.
  17. Kim H.J., Khalimonchuk O., Smith P.M., Winge D.R. Structure, function, and assembly of heme centers in mitochondrial respiratory complexes // Biochim. Biophys. Acta.2012. V. 1823(9). P. 1604-1616.
  18. Smith P.M., Fox J.L., Winge D.R. Biogenesis of the cytochrome bc1complex and role of assembly factors // Biochim. Biophys. Acta. 2012. V. 1817 (6). P. 872-882.
  19. Vartak R., Porras C. A.-M., Bai Y. Respiratory supercom­plexes: structure, function and assembly // Protein & Cell. 2013. V. 4. № 8. P. 582-590.
  20. Djeridane Y., Lyoumi S., Puy H., Touitou Y. Light Pulse Induces Ala-S Gene Expression in the Rat Harderian Gland// J. Physiol. Pharmacol. 2010. V. 61. № 1. Р. 115-117.