350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №1 за 2015 г.
Статья в номере:
Микроэлементы: биологическая роль и значение для медицинской практики. Сообщение 1. Медь
Ключевые слова: эссенциальные микроэлементы медь биологическая роль обмен веществ
Авторы:
М.Г. Скальная - д.м.н., профессор, кафедра профилактической медицины, Оренбургский государственный университет; АНО «Центр биотической медицины» (Москва). E-mail: skalnaya@yandex.ru А.В. Скальный - д.м.н., профессор, генеральный директор Института микроэлементов ЮНЕСКО (Лион, Франция); Институт биоэлементологии, Оренбургский государственный университет; лаборатория биотехнологии и прикладной биоэлементологии, Ярославский государственный университет им. П.Г. Демидова. E-mail: teu.moscow@gmail.com
Аннотация:
Статья открывает серию обзоров о биологической роли эссенциальных микроэлементов. Данное сообщение посвящено меди. Рассмотрены накопленные к настоящему времени сведения об ее участии в физиологических процессах, метаболизме, путях и объемах поступления в организм, связи с различными заболеваниями, применении в медицине.
Страницы: 15-28
Список источников

  1. Скальный А.В., Лакарова Е.В., Кузнецов В.В., Скальная М.Г. Аналитические методы в биоэлементологии. СПб.: Наука. 2009. 264 c.
  2. Борисова Е.Я., Волков А.А., Еремин С.А., Иванова Г.Ф., Калетина Н.И., Красилова Е.В., Мищихин В.А., Симонов Е.А., Скальный А.В., Смирнов А.В. Токсикологическая химия. Ситуационные задачи и упражнения: учеб. пособие / под ред. Н.И. Калетиной. М.: ГЭОТАР-Медиа. 2007. 352 с.
  3. Скальный А.В., Лакарова Е.В. Актуальные вопросы организации аналитических исследований в области биоэлементологии // Вестник восстановительной медицины. 2008. № 5а (28). С. 60-62.
  4. Скальный А.В., Вятчанина Е.С. Перспективы применения анализа химических форм элементов ("Speciationanalysis") в биологии и медицине // Клинико-лабораторный консилиум. 2008. №3(22). С. 26-32.
  5. Скальный А.В. Химические элементы в физиологии и экологии человека. М.: Издательскийдом «ОНИКС 21 век»: Мир. 2004. 216 с.
  6. Krebs N., Langkammer C., Goessler W., Ropele S., Fazekas F., Yen K., Scheurer E. Assessment of trace elements in human brain using inductively coupled plasma mass spectrometry // J. Trace Elem. Med. Biol. 2014. V. 28. № 1. Р. 1-7.
  7. Michalke B., Halbach S., Nischwitz V. JEM spotlight: metal speciation related to neurotoxicity in humans // J. Environ. Monit. 2009. V. 11. № 5. Р. 939-954.
  8. Grabeklis A.R., Skalny A.V., Nechiporenko S.P., Lakarova E.V. Indicator ability of biosubstrances in moderate occupational exposure to toxic metals // Journal of Trace Elements in Medicine and Biology. 2011. V. 25. P. 41-44.
  9. Donma M.M., Donma O., Michalke B., Halbach S., Nischwitz V. Vitamins, Minerals And Metabolic Pathways In Health And Diseases. Istanbul: Istanbul University Publishing House. 2012. 679 p.
  10. Некрасов В.И., Скальный А.В., Ушаков И.Б., Тиньков А.Н., Лебедев Н.Н., Пулик А.В., Коваль О.В., Лазарев И.А., Спесивцев В.Н., Иванов И.В., Андриенко Ю.И., Собакин А.К., Скальная М.Г., Нотова С.В., Демидов В.А., Филиппова И.В., Плешаков А.Ю. Выявление и коррекция нарушений обмена макро- и микроэлементов в амбулаторно-поликлинических условиях. Методические рекомендации. Утв. Нач.мед.управл. ОАО «Газпром» 26.12.2005 г. Москва. 2005. 49 с.
  11. Авцын А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А., Строчкова Л.С. и др. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология. М.: Медицина, 1991. 496 с.
  12. Сусликов В.Л. Геохимическая экология болезней. Атомовитозы. М.: Гелиос АРВ. 2002. Т. 3. 670 с.
  13. Сусликов В.Л. Геохимическая экология болезней. Т.4. Атеросклероз. Чебоксары: Изд-во Чуваш. ун-та, 2011. 380 с.
  14. Скальный А.В. Диагностика и профилактика микроэлементозов с учетов результатов медико-экологической экспертизы / Маймулов В.Г., Нагорный С.В., Шабров А.В. Основы системного анализа в эколого-гигиенических исследованиях. СПб.: СПб ГМА им. И.И. Мечникова. 2000. С. 175-200.
  15. Зайчик В.Е., Скальный А.В. Медицинская элементология. Предмет исследования, постулаты, определения, стратегия и тактика развития // Вестник ОГУ. Приложение «Биоэлементология». 2004. № 4. С. 36-40.
  16. Skalny A.V. Bioelemenology as an intergrative interdisciplinary approach in life sciences // Conservation of environment for human health /National Environmental Science Academy, New Delhi, NESA. 2013. C. 10. P. 81-93.
  17. Скальный А.В., Рудаков И.А. Биоэлементология - новый термин или новое научное направление - // Вестник Оренбургского государственного университета. Приложение «Биоэлементология». 2005. № 2. С. 4-8.
  18. Скальный А.В. Развитие концепции биоэлементов и перспективы биоэлементологии // Микроэлементы в медицине. 2009. Т. 10. № 3-4. С. 1-6.
  19. Skalny A.V. Bioelementology as an interdisciplinary integrative approach in life sciences: Terminology, classification, perspectives // Journal of Trace Elements in Medicine and Biology. 2011. V. 25. P. 3-10.
  20. Skalny A.V. Bioelemenology as an intergrative interdisciplinary approach in life sciences. Conservation of environment for human health // National Environmental Science Academy, New Delhi, NESA. 2013. V. 10. P. 81-93.
  21. Skalny A.V., Grabeklis A.R. Trace element status of population and demography in Russia: possible linkage // Abst. 15th Inter. Symp. on Trace Elements in Man and Animals «TEMA-15» (June 22-26, 2014, Orlando, Florida). Orlando, Florida, 2014. P. 109.
  22. Барашков Г.К. Медицинскаябионеорганика. Основы, аналитика, клиника. М.: Бином. 2011. 512 с.
  23. Скальный А.В., Цыган В.Н. Патофизиология обмена макро- и микроэлементов // Патофизиология обмена веществ: учебное пособие / под ред. В.Н. Цыгана. СПб: СпецЛит. 2013. С. 262-333.
  24. Brewer G.J., Yuzbasiyan-Gurkan V. Wilson Disease // Medicine. 1992. № 3. V. 71. P.139-164.
  25. Anke M., Merian E., Ihnat M., Stoeppler M. Essential and toxic effects of macro, trace and ultratrace elements in the nutrition of man // Elements and Their Compounds in the Environment. 2004. V. 1. P. 343-367.
  26. Оберлис Д., Харланд Б., Скальный А. Биологическая роль макро- и микроэлементов у человека и животных. СПб.: Наука. 2008. 544 c.
  27. Biesalski H.K., Kohrle J., Schumann K. Vitamine, Spurenelemente und Mineralstoffe. Stuttgart: Thieme, 2002. Р. 774.
  28. Скальный А.В. Микроэлементы // Лабораторная диагностика инфекционных болезней: справочник / под ред. В.И. Покровского, М.Г. Твороговой, Г.А. Шипулина. М.: Издатеьство БИНОМ. 2013. С. 447-467.
  29. Скальная М.Г., Скальный А.В., Демидов В.А. Зависимость элементного состава волос от пола и возраста // Вестник СПб ГМА им. И.И. Мечникова. 2001. № 4(2). С. 72-77.
  30. Афтанас Л.И., Березкина Е.С., Бонитенко Е.Ю., Вареник В.И., Грабеклис А.Р., Демидов В.А., Киселев М.Ф., Нечипоренко С.П., Николаев В.А., Скальный А.В., Скальная М.Г. Элементный статус населения России. Ч. 2. Элементный статус населения Центрального федерального округа / под ред. А.В. Скального, М.Ф. Киселева. СПб: Медкнига «ЭЛБИ-СПб». 2011. 432 с.
  31. Афтанас Л.И., Березкина Е.С., Бонитенко Е.Ю., Вареник В.И., Грабеклис А.Р., Демидов В.А., Детков В.Ю., Исанкина Л.Н., Киселев М.Ф., Ломакин Ю.В., Нечипоренко С.П., Николаев В.А., Скальный А.В., Скальная М.Г. Элементный статус населения России. Ч. 3. Элементный статус населения Северо-Западного, Южного и Северо-Кавказского федеральных округов / под ред. А.В. Скального, М.Ф. Киселева. СПб: Медкнига «ЭЛБИ-СПб». 2012. 576 с.
  32. Афтанас Л.И., Березкина Е.С., Бонитенко Е.Ю., Бурцева Т.И., Вареник В.И., Грабеклис А.Р., Демидов В.А., Киселев М.Ф., Николаев В.А., Скальный А.В., Скальная М.Г. Элементный статус населения России. Ч. 4. Элементный статус населения Приволжского и Уральского федеральных округов / под ред. А.В. Скального, М.Ф. Киселева. СПб: Медкнига «ЭЛБИ-СПб». 2013. 576 с.
  33. Скальный А.В., Грабеклис А.Р., Демидов В.А., Скальная М.Г., Березкина Е.С. Связь элементного статуса населения Центрального федерального округа с заболеваемостью. Ч. 1. Эссенциальные и условно эссенциальные химические элементы // Микроэлементы в медицине. 2012. Т. 13. Вып. 2. С. 1-7.
  34. Prohaska J.R. Impact of copper deficiency in humans // Ann. N.-Y. Acad. Sci. 2014. V. 1314. P. 1-5.
  35. Prohaska J.R. Role of copper transporters in copper homeostasis // Am. J. Clin. Nutr. 2008. V. 88(3). P. 826S-829S.
  36. Prohaska J.R. Impact of Copper Limitation on Expression and Function of Multicopper Oxidases (Ferroxidases) // Adv. Nutr. 2011. V. 2(2). P. 89-95.
  37. Gupta A. and Lutsenko S. Human copper transporters: mechanism, role in human diseases and therapeutic potential // Future Med. Chem. 2009. V. 1 (6) P. 1125-1142.
  38. Bertinato J., Cheung L., Hoque R. and Plouffe L.J. Ctr1 transports silver into mammalian cells // J. Trace Elem. Med. Biol. 2010. V. 24(3). P. 178-184.
  39. Manni M.L. and Oury T.D. Commentary of «Copper chaperone for Cu, Zn-SOD supplement potentiates the Cu, Zn-SOD function of neuroprotective effects against ischemic neuronal damage in the gerbil hippocampus» // Free Radic. Biol. Med. 2005. V. 39 (3). P. 392-402.
  40. Samonina-Kosicka J., Kańska M. Mechanistic studies of reactions catalysed by diamine oxidase using isotope effects // Isotopes Environ. Health Stud. 2013. V. 49(3). P. 357-364.
  41. Lugović-Mihić L., Seserko A., Duvancić T. et al. Histamine intolerance-possible dermatologic sequences // Acta. Med. Croatica. 2012. V. 66(5). P. 375-381.
  42. Maintz L., Novak N. Histamine and histamine intolerance // Am. J. Clin. Nutr. 2007. V. 85(5). P. 1185-1196.
  43. Mušič E., Korošec P., Šilar M. et al. Serum diamine oxidase activity as a diagnostic test for histamine intolerance // Wien Klin. Wochenschr. 2013. V. 125 (9-10). P. 239-243.
  44. Agúndez J.A., Ayuso P., Cornejo-García J.A. et al. The diamine oxidase gene is associated with hypersensitivity response to non-steroidal anti-inflammatory drugs // PLoS One. 2012. V. 7(11). P. e47571.
  45. Sturza A., Mirică S.N., Duicu O. et al. Monoamine oxidase--a inhibition reverses endothelial dysfunction in hypertensive rat aortic rings // Rev. Med. Chir. Soc. Med. Nat. Iasi. 2013. V. 117(1). P. 165-171.
  46. Sturza A., Leisegang M.S., Babelova A. et al. Monoamine oxidases are mediators of endothelial dysfunction in the mouse aorta. Hypertension. 2013. V. 62(1). P. 140-146.
  47. Wang F., Huang B., Li J. et al. Renalase might be associated with hypertension and insulin resistance in Type 2 diabetes // Ren. Fail. 2014. V. 36(4). P. 552-556.
  48. Kaludercic ., Carpi A., Nagayama T. et al. Monoamine oxidase B prompts mitochondrial and cardiac dysfunction in pressure overloaded hearts // Antioxid. Redox Signal. 2014. V. 20(2). P. 267-280.
  49. Sorato E., Menazza S., Zulian A. et al. Monoamine oxidase inhibition prevents mitochondrial dysfunction and apoptosis in myoblasts from patients with collagen VI myopathies // Free Radic. Biol. Med. 2014. [Epub ahead of print].
  50. Godar S.C., Bortolato M., Castelli M.P. et al. The aggression and behavioral abnormalities associated with monoamine oxidase A deficiency are rescued by acute inhibition of serotonin reuptake // J. Psychiatr Res. 2014. V. 56. P. 1-9.
  51. Verma D., Chakraborti B., Karmakar A. et al. Sexual dimorphic effect in the genetic association of monoamine oxidase A (MAOA) markers with autism spectrum disorder // Prog. Neuropsychopharmacol. Biol. Psychiatry. 2014. V. 50. P. 11-20.
  52. Kim S.K., Park H.J., Seok H. et al. Association study between monoamine oxidase A (MAOA) gene polymorphisms and schizophrenia: lack of association with schizophrenia and possible association with affective disturbances of schizophrenia // Mol. Biol. Rep. 2014. V. 41(5). P. 3457-3464.
  53. Bligt-Lindén E. Pihlavisto M., Szatmári I. et al. Novel pyridazinone inhibitors for vascular adhesion protein-1 (VAP-1): old target-new inhibition mode // J. Med. Chem. 2013. V. 56(24). P. 9837-9848.
  54. Murata M., Noda K., Fukuhara J.et al. Soluble vascular adhesion protein-1 accumulates in proliferative diabetic retinopathy // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2012. V. 53(7). P. 4055-4062.
  55. Jepma M., Deinum J., Asplund C.L. et al. Neurocognitive function in dopamine-β-hydroxylase deficiency // Neuropsychopharmacology. 2011. V. 36(8). P. 1608-1619.
  56. Senard J.M., Rouet P. Dopamine beta-hydroxylase deficiency // Orphanet. J. Rare Dis. 2006. V. 1. P. 7.
  57. Komori Y., Imai M., Yamauchi T. et al. Effect of p-aminophenols on tyrosinase activity // Вioorg. Med. Chem. 2014. V. 22(15). P. 3994-4000.
  58. Eskandani M., Golchai J., Pirooznia N. and Hasannia S. Oxidative stress level and tyrosinase activity in vitiligo patients // Indian J. Dermatol. 2010. V. 55(1). P. 15-19.
  59. Baxter L.L., Pavan W.J. The etiology and molecular genetics of human pigmentation disorders // Wiley Interdiscip. Rev. Dev. Biol. 2013. V. 2(3). P. 379-392.
  60. Xiao Q., Ge G. Lysyl oxidase, extracellular matrix remodeling and cancer metastasis // Cancer Microenviron. 2012. V. 5(3). P. 261-273.
  61. Siddikuzzaman P., Grace V.M., Guruvayoorappan C. Lysyl oxidase: a potential target for cancer therapy // Inflammopharmacology. 2011. V. 19(3). P. 117-129.
  62. López B., González A., Hermida N. et al. Role of lysyl oxidase in myocardial fibrosis: from basic science to clinical aspects // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2010. V. 299(1). P. H1-9.
  63. Debray F.G., Seneca S., Gonce M. et al. Mitochondrial encephalomyopathy with cytochrome c oxidase deficiency caused by a novel mutation in the MTCO1 gene // Mitochondrion. 2014. V. 17C. P. 101-105.
  64. Jin T., Shen H., Zhao Z. and Hu J. Clinical, Pathological, and Neuroimaging Analyses of Two Cases of Leigh Syndrome in a Chinese Family // J. Child. Neurol. 2014. V. [Epub ahead of print]
  65. Schmidlin T., Kennedy B.K. and Daggett V. Structural changes to monomeric CuZn superoxide dismutase caused by the familial amyotrophic lateral sclerosis-associated mutation A4V // Biophys. J. 2009. V. 97(6). P. 1709-1718.
  66. Bousquet-Moore D., Ma X.M., Nillni E.A. et al. Reversal of physiological deficits caused by diminished levels of peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase by dietary copper // Endocrinology. 2009. V. 150(4). P. 1739-1747.
  67. Arcucci A. et al. Analysis of extracellular superoxide dismutase in fibroblasts from patients with systemic sclerosis // J. Biol. Regul. Homeost. Agents. 2011. V. 25(4). P. 647-654.
  68. Kuźma-Kozakiewicz M., Berdyński M., Morita M. et al. Recurrent K3E mutation in Cu/Zn superoxide dismutase gene associated with amyotrophic lateral sclerosis // Amyotroph. Lateral Scler. Frontotemporal Degener. 2013. V. 14(7-8). P. 608-614.
  69. Meyer L.A., Durley A.P., Prohaska J.R. and Harris Z.L. Copper transport and metabolism are normal in aceruloplasminemic mice // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(39). P. 36857-36861.
  70. Sampath P. et al. Transcript-selective translational silencing by gamma interferon is directed by a novel structural element in the ceruloplasmin mRNA 3' untranslated region // Mol. Cell Biol. 2003. V. 23(5). P. 1509-1519.
  71. Aigner E. et al. A role for low hepatic copper concentrations in nonalcoholic Fatty liver disease // Am. J. Gastroenterol. 2010. V. 105(9). P. 1978-1985.
  72. Texel S.J., Xu X., Harris Z.L. Ceruloplasmin in neurodegenerative diseases // Biochem. Soc. Trans. 2008. V. 36(Pt. 6). P. 1277-1281.
  73. Rossi-George A. et al. Copper modulates the phenotypic response of activated BV2 microglia through the release of nitric oxide // Nitric Oxide. 2012. V. 27(4). P. 201-209.
  74. Squitti R. Copper dysfunction in Alzheimer's disease: From meta-analysis of biochemical studies to new insight into genetics // J. Trace Elem. Med. Biol. 2012.  V. 26(2-3). P. 93-96.
  75. Spisni E. et al. Effect of copper on extracellular levels of key pro-inflammatory molecules in hypothalamic GN11 and primary neurons // Neurotoxicology. 2009. V. 30(4). P. 605-612.
  76. Jomova K. et al. Metals, oxidative stress and neurodegenerative disorders // Mol. Cell. Biochem. 2010. V. 345(1-2). P. 91-104.
  77. Exley C. et al. Brain Burdens of Aluminum, Iron, and Copper and their Relationships with Amyloid-β Pathology in 60 Human Brains // J. Alzheimers Dis. 2012. V. 31(4). P. 725-730.
  78. Singh I. et al. Low levels of copper disrupt brain amyloid-β homeostasis by altering its production and clearance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110 (36). P. 14771-14776.
  79. Squitti R. et al. Ceruloplasmin fragmentation is implicated in 'free' copper deregulation of Alzheimer's disease // Prion. 2008. V. 2(1). P. 23-27.
  80. Bharucha K.J. et al. Lower serum ceruloplasmin levels correlate with younger age of onset in Parkinson's disease // J. Neurol. 2008. V. 255(12). P. 1957-1962.
  81. Aigner E. et al. A role for low hepatic copper concentrations in nonalcoholic Fatty liver disease // Am. J. Gastroenterol. 2010. V. 105(9). P. 1978-1985.
  82. Chen H., Attieh Z.K., Su T. et al. Hephaestin is a ferroxidase that maintains partial activity in sex-linked anemia mice // Blood. 2004. V. 103(10). P. 3933-3939.
  83. Prohaska J.R., Broderius M. Copper deficiency has minimal impact on ferroportin expression or function // Biometals. 2012. V. 25(4). P. 633-642.
  84. Vashchenko G., MacGillivray R.T. Multi-copper oxidases and human iron metabolism // Nutrients. 2013. V. 5(7).P. 2289-2313.
  85. Chen H., Attieh Z.K., Syed B.A. et al. Identification of zyklopen, a new member of the vertebrate multicopper ferroxidase family, and characterization in rodents and human cells // J. Nutr. 2010. V. 140(10). P. 1728-1735.
  86. Suzuki K.T. et al. Roles of metallothionein in copper homeostasis: responses to Cu-deficient diets in mice // J. Inorg. Biochem. 2002. V. 88 (2). P. 173-182.
  87. Miyayama T. et al. Roles of copper chaperone for superoxide dismutase 1 and metallothionein in copper homeostasis // Metallomics. 2011. V. 3 (7). P. 693-701.
  88. Greenough M. et al. Signals regulating trafficking of Menkes (MNK; ATP7A) copper-translocating P-type ATPase in polarized MDCK cells // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2004. V. 287(5). P. C1463-C1471.
  89. Johnson P.E., Milne D.B. and Lykken G.I. Effects of age and sex on copper absorption, biological half-life and status in humans // Am. J. Nutr. 1992. V. 56. P. 917-925.
  90. Hayashi M. Oxidative stress in developmental brain disorders // Neuropathology. 2009. V. 29(1). P. 1-8.
  91. Jomova K. and Valko M. Advances in metal-induced oxidative stress and human disease // Toxicology. 2011. V. 10. № 283(2-3). P. 65-87.
  92. Bugel S. et al. Effect of copper supplementation on induces of copper status and certain CVD risk in young healthy women // Br.J. Nutr. 2005. V. 94 (2). P. 231-236.
  93. Tisato F. et al. Copper in diseases and treatments, and copper-based anticancer strategies // Med. Res. Rev. 2010. V. 30(4). P. 708-749.
  94. Wang T., Li R., Lin C. et al. Brief Communication: Copper suppression of vascular endothelial growth factor receptor-2 is involved in the regression of cardiomyocyte hypertrophy // Exp. Biol. Med. (Maywood). 2014. V. 239(8). P. 948-953.
  95. Rafi A., Devaki R., Sabitha K. et al. Importance of Serum Copper and Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF-A) Levels in Postmenopausal Bleeding // Indian J. Clin. Biochem. 2013. V. 28(2). P. 147-151.
  96. Lutsenko S., Bhattacharjee A. and Hubbard A.L. Copper handling machinery of the brain // Metallomics. 2010. V. 2(9). P. 596-608.
  97. Wang Y., Hodgkinson V., Zhu S. et al. Advances in the Understanding of Mammalian Copper Transporters // Adv. Nutr. 2011. V. 2(2). P. 129-137.
  98. Prohaska J.R. and Gybina A.A. Intracellular copper transport in mammals // J. Nutr. 2004. V. 134 (5). P. 1003-1006.
  99. Bie P. et al. Molecular pathogenesis of Wilson and Menkes disease: correlation of mutations with molecular defects and disease phenotypes // J. Med. Genet. 2007. V. 44(11). P. 673-688.
  100. Barry A.N. et al. The lumenal loop Met672-Pro707 of copper-transporting ATPase ATP7A binds metals and facilitates copper release from the intramembrane sites // J. Biol. Chem. 2011. V. 286(30). P. 26585-26594.
  101. Hamza I. et al. Interaction of the copper chaperone HAH1 with the Wilson disease protein is essential for copper homeostasis // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1999. V. 96(23). P. 13363-13368.
  102. Schmitt F. et al. Evolution of Exchangeable Copper and Relative Exchangeable Copper through the Course of Wilson's Disease in the Long Evans Cinnamon Rat // PLoS. One. 2013. V. 8(12). P. e82323.
  103. Squitti R. et al. 'Free' copper in serum of Alzheimer's disease patients correlates with markers of liver function // J. Neural. Transm. 2007. V. 114(12). P. 1589-1594.
  104. Seidel J. Disturbed copper transport in humans. P. 1: mutations of the ATP7A gene lead to Menkes disease and occipital horn syndrome // Cell Mol. Biol. 2001. V. 47. P. OL141-148.
  105. Prohaska J.R. Genetic diseases of copper metabolism // Clin. Physiol. Biochem. 1986. V. 4(1). P. 87-93.
  106. Atili A. et al. Hermansky-Pudlak syndrome // Ophthalmologe. 2012. V. 110(2). P. 160-163.
  107. Mitsui T. et al. Oxidative damage to skeletal muscle DNA from patients with mitochondrial encephalomyopathies // J. Neurol Sci. 1996. V. 139(1). P. 111-116.
  108. Lax N.Z. et al. Loss of myelin-associated glycoprotein in kearns-sayre syndrome // Arch. Neurol. 2012. V. 69(4). P. 490-499.
  109. Bin B.H. et al. Biochemical characterization of human ZIP13 protein: a homo-dimerized zinc transporter involved in the spondylocheiro dysplastic Ehlers-Danlos syndrome // J. Biol. Chem. 2011. V. 286(46). P. 40255-40265.
  110. Sriramachari S. and NayakIndian N.C. Childhood cirrhosis: Several dilemmas resolved // Indian J. Med. 2006. V. 128. P. 93-96.
  111. Скальный А.В., Курчашова С.Ю., Вятчанина Е.С. Изучение роли дисбаланса цинка и других микроэлементов в патогенезе алкоголизма и алкогольной эмбриофетопатии в Росии // Наркология. 2008. № 5. С. 26.
  112. Семенов А.С., Скальный А.В. Иммунопатологические и патобиохимические аспекты патогенеза перинатального поражения мозга. СПб.: Наука. 2009. 368 c.
  113. Skalnaya M.G., Tkachev V.P. Trace elements content and hormonal profiles in women with androgenetic alopecia // J. Trace Elem. Med. Biol. 2011. 5S1. P. 50-53.