350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №7 за 2013 г.
Статья в номере:
Оксид азота (II) в реакциях окисления-восстановления гемового железа оксигемоглобина
Авторы:
М.К. Рубан - к.б.н, мл. науч. сотрудник, Воронежский государственный университет. E-mail: mruban82@gmail.com
Г.А. Вашанов - д.б.н., профессор, кафедра биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет. E-mail: vga@main.vsu.ru
И.А. Лавриненко - ассистент, кафедра биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет. E-mail: box_624@smtp.ru
Аннотация:
Показано, что при взаимодействии растворов оксигемоглобина человека (HbO2) с оксидом азота (II) происходит его переход в метформу (MtHb). Окисление гембелка обусловлено протеканием как минимум двух реакций: взаимодействием Fe2+?О2 гемов с NO с образованием ONOO−/NO3−, что требует отрыва одного электрона от атома железа; и окислением молекул NO растворенным или диссоциированным из HbO2 кислородом, приводящим к образованию нитрит-ионов, которые, в свою очередь, окисляют железо гемов. Повышение концентрации NO в растворе приводит к восстановлению MtHb до полностью нитрозилированного гемоглобина. Обсуждены другие возможные реакции, а также физиологические и патологические эффекты, сопровождающие или являющиеся следствием взаимодействия оксигемоглобина и NO.
Страницы: 59-63
Список источников
- Ванин А.Ф. Оксид азота - регулятор клеточного метаболизма // Соросовский образовательный журнал. 2001. Т. 7. № 11. С. 7-12.
- Зеленин К.Н. Оксид азота (II): новые возможности давно известной молекулы // Соросовский образовательный журнал. 1997. № 10. С. 105-110.
- Недоспасов А.А., Беда Н.В. Биогенные оксиды азота // Природа. 2005. № 7. С. 35-42.
- Сосунов А.А. Оксид азота как межклеточный посредник // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. № 12. С. 27-34.
- Осипов А.Н., Борисенко Г.Г., Владимиров Ю.А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов // Успехи биологической химии. 2007. Т. 47. С. 259-292.
- Culotta E., Koshland Jr. D.Е. NO news is good news // Science. 1997. V. 258. Issue 5090. P. 1862-1865.
- Звягина Т.В. Методы изучения метаболизма оксида азота // Вестник гигиены и эпидемиологии. 2001. Т. 5. № 2. С. 128-137.
- Gow A.J. The biological chemistry of nitric oxide as it pertains to the extrapulmonary effects of inhaled nitric oxide // Proc. Am. Thorac. Soc. 2006. V. 3. P. 150-152.
- Allen B.W., Stamler J.S., Piantadosi C.A. Hemoglobin, nitric oxide and molecular mechanisms of hypoxic vasodilation // Trends Mol. Med. 2009. V. 15. № 10. P. 452-460.
- Gladwin M.T., Schechter A.N. NO contest: nitrite versus S-nitroso-hemoglobin // Circulation Research. 2004. V. 94. P. 851-855.
- Herold S., Rock G. Reactions of deoxy-, oxy-, and methemoglobin with nitrogen monoxide. Mechanistic studies of the S-nitrosothiol formation under different mixing conditions // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 6623-6634.
- Wallis J.P. Nitric oxide and blood: a review // Transfusion medicine. 2005. V. 15. P. 1-11.
- Глинка Н.Л. Общая химия: учеб. пособие для нехим. спец. вузов / под ред. В.А. Рабиновича. // Л.: Химия. 1979. 720 c.
- Drabkin D.L. The chromatographic and optical properties of hemoglobin of man in comparison those of other species // J. Biol. Chem. 1946. V. 164. P. 703-723.
- Блюменфельд Л.А. Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода М.: Сов. наука. 1957. 134 с.
- Стусь Л.К., Розанова Е.Д. Осцилляция некоторых лигандированных форм гемоглобина при хранении крови // Биофизика. 1992. Т. 37. Вып. 2. С. 387-388.
- Zwart A., Buursma A., van Kampen E.J., Oeseburg B., van der Ploeg P.H., Zijlstra W.G. A multi-wavelength spectrophotometric method for the simultaneous determination of five haemoglobin derivatives // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1981. V. 19. № 7. P. 457-463.
- Kelm M., Preik M., Hafner D.J., Strauer B.E.Evidence for a multifactorial process involved in the impaired flow response to nitric oxide in hypertensive patients with endothelial dysfunction // Hypertension. 1996. V. 3. № 1. P. 346-353.
- Pietraforte D., Mallozzi C., Scorza G., Minetti M. Role of thiols in the targeting of S-nitroso thiols to red blood cells // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 7177-7185.
- Gow A.J., Luchsinger B.P., Pawloski J.R., Singel D.J., Stamler J.S. The oxyhemoglobin reaction of nitric oxide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 9027-9032.
- Cassoly R., Gibson Q.H. Conformation, co-operativity and ligand binding in human hemoglobin // J. Mol. Biol. 1975. V. 91. P. 301-313.
- Herold S., Exner M., Nauser T. Kinetic and mechanistic studies of the NO center dot-mediated oxidation of oxymyoglobin and oxyhemoglobin // Biochemistry-US. 2001. V. 40. P. 3385-3395.
- Kim-Shapiro D.B. Hemoglobin-nitric oxide cooperativity: is NO the third respiratory ligand - // Free Radic. Biol. Med. 2004. V. 36. P. 402-412.
- Huang Z., Hearne L., Irby C.E., King S.B., Ballas S.K., Kim-Shapiro D.B. Kinetics of increased deformability of deoxygenated sickle cells upon oxygenation. // Biophys. J. 2003. V. 85. P. 2374-2383.
- Kosaka H., Tyuma I. Mechanism of autocatalytic oxidation of oxyhemoglobin by nitrite // Environmental Health Perspectives. 1987. V. 73. P. 147-151.
- McMahon T.J., Moon R.E., Luschinger B.P., Carraway M.S., Stone A.E., Stolp B.W., Gow A.J., Pawloski J.R., Watke P., Singel D.J., Piantadosi C.A., Stamler J.S. Nitric oxide in the human respiratory cycle // Nat. Med. 2002. V. 8. P. 711-717.
- Pawloski J.R., Hess D.T., Stamler J.S. Export by red blood cells of nitric oxide bioactivity // Nature. 2001. V. 409. P. 622-626.
- Datta B., Tufnell-Barrett T., Bleasdale R.A., Jones C.J., Beeton I., Paul V., Frenneaux M., James P. Red blood cell nitric oxide as an endocrine vasoregulator: a potential role in congestive heart failure // Circulation. 2004. V. 109. P. 1339-1342.
- Huang K.T., Han T.H., Hyduke D.R., Vaughn M.W., Van Herle H., Hein T.W., Zhang C., Kuo L., Liao J.C. Modulation of nitric oxide bioavailability by erythrocytes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 11771-11776.
- Sonveaux P., Lobysheva I.I., Feron O., McMahon T.J.Transport and peripheral bioactivities of nitrogen oxides carried by red blood cell hemoglobin: role in oxygen delivery // Physiology. 2007. V. 22. P. 97-112.
- Вашанов Г.А. Роль субъединичных контактов в проявлении структурно-функциональных свойств гемоглобина в условиях различного микроокружения: Автореф. дис. - д-ра биол. наук. 03.00.02. Воронеж. 2004. 46 с.