350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №7 за 2013 г.
Статья в номере:
Зависимость эффективности образования нуклеопротеидных комплексов с белком Dps от физико-химических свойств ДНК
Ключевые слова: ДНК бактериоферритин Dps E.coli нуклеопротеидные комплексы
Авторы:
С.С. Антипов - к.б.н., ассистент, кафедра биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет, лаборатория функциональной геномики и клеточного стресса, Институт биофизики клетки РАН. E-mail: ss.antipov@gmail.com В.О. Покусаева - магистрант, кафедра биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет. E-mail: pokusaevavika@mail.ru В.В. Мелихов - аспирант, Институт биологического приборостроения с опытным производством РАН (г. Пущино). E-mail: maintain@inbox.ru О.Н. Озолинь - д.б.н., профессор, зав. лабораторией функциональной геномики и клеточного стресса, Институт биофизики клетки РАН; профессор, Пущинский государственный естественно-научный институт. E-mail: ozoline@rambler.ru; ozoline@icb.psn.ru
Аннотация:
Исследована эффективность формирования нуклеопротеидных комплексов с белком Dps в зависимости от электростатического потенциала, величины анизотропного изгиба и термодинамической стабильности модельных фрагментов ДНК E.coli. Для сравнения использованы четыре фрагмента, два из которых получены из промоторной области генов dps и hns, один - из кодирующей части гена hns и один - из транскрипционно неактивного «промоторного островка» гена yeaI. Показано, что наиболее эффективно взаимодействовал с Dps фрагмент ДНК, содержащий А/Т-богатую последовательность гена yeaI. Это значит, что термодинамически нестабильные и поэтому легко деформируемые нуклеотидные последовательности могут быть предпочтительными мишенями для Dps, который является мажорным белком нуклеоида, конденсируя его во время стационарного роста и в условиях разных стрессов.
Страницы: 24-28
Список источников

  1. Ali Azam T., Iwata A., Nishimura A., Ueda S., Ishihama A.Growth phase-dependent variation in protein composition of the Escherichia coli nucleoid // Journal of Bacteriology. 1999. V. 181. P. 6361-6370.
  2. Grainger D.C., Goldberg M.D., Lee D.J., Busby S.J.Selective repression by Fis and H-NS at the Escherichia coli dps promoter // Mol. Microbiol. 2008. V. 68. P. 1366-1377.
  3. Ceci P., Cellai S., Falvo E., Rivetti C., Rossi G.L., Chiancone E. DNA condensation and self-aggregation of Escherichia coliDps are coupled phenomena related to the properties of the N-terminus // Nucleic Acids Res. 2004. V. 32. P. 5935-5944.
  4. Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E., Kolter R., Hogle J.M. The crystal structure of Dps, a ferritin homolog that binds and protects DNA // Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5. P. 294-303.
  5. Антипов С.С., Курганов К.В., Чемерис К.С., Озолинь О.Н. Бактериоферритин как биосенсор и наноструктура // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии им. Ю. А.Овчинникова. 2007. Т. 3. С. 40-44.
  6. Швырева У.С., Тутукина М.Н., Озолинь О.Н. Бактериоферритин: свойства и структурная организация регуляторной области гена dps // Биофизика. 2011. Т. 56. № 2. С. 821-830.
  7. Покусаева В.О., Антипов С.С., Швырева У.С., Тутукина М.Н., Озолинь О.Н. Суперпродукция, выделение и очистка функционально активного бактериоферритина DpsE.coli// Сорбционные и хроматографические процессы. 2012. Т. 12. № 6. С. 1011 - 1017.
  8. AltuviaS., AlmironM., HuismanG., KolterR., StorzG.ThedpspromoterisactivatedbyOxyRduringgrowthandbyIHFandσsin stationary phase // Mol. Microbiol. 1994. V. 13. P. 265-272.
  9. Shavkunov K. S., Masulis I. S., Tutukina M. N., Deev A. A., Ozoline O. N. Gains and unexpected lessons from genome-scale promoter mapping //Nucleic Acids Res. 2009. V. 37. P. 4919-4931.
  10. Dersch P, Schmidt K, Bremer E. Synthesis of the Escherichia coli K-12 nucleoid-associated DNA-binding protein H-NS is subjected to growth-phase control and autoregulation // Molecular Microbiology. 1993 V. 8. № 5. P. 875-89.
  11. Тутукина М. Н., Шавкунов К. С., Масулис И. С., Озолинь О. Н. Антисмысловая транскрипция в локусе hnsEscherichiacoli// Молекулярная биология. 2010. Т. 44. С. 497-506.
  12. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O., Mann M. Mass spectrometric sequencing of proteins from silver-stained polyacrylamide gels // Analytical Chemistry. 1996. V. 68. P. 850-858.
  13. Osypov A.A., Krutinin G.G., Kamzolova S.G. DEPPDB - DNA electrostatic potential properties database: electrostatic properties of genome DNA // Journal of Bioinformatics and Computation Biology. 2010. V. 8. № 3. P. 413-425.
  14. Vlahovicek  K., Kaján L., Pongor S. DNA analysis servers: plot.it, bend.it, model.it and IS // Nucleic Acids Research. 2003 V. 31. № 13. P. 3686-3687.
  15. Bernstein J. A., Khodursky A. B., Lin P.-H., Lin-Chao S., Cohen S. N. Global analysis of mRNA decay and abundance inEscherichia coli at single-gene resolution using two-color fluorescent DNA microarrays // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 9697-9702.
  16. Almiron M., Link A.J., Furlong D., Kolter R. A novel DNA-binding protein with regulatory andprotective roles in starved Escherichia coli // Genes Dev. 1992. V. 6. P. 2646-2654.