350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №12 за 2013 г.
Статья в номере:
Исследование образования белковых агрегатов в присутствии ионов калия и европия методами фотонной корреляционной спектроскопии и атомно-силовой микроскопии
Ключевые слова: сывороточный альбумин гамма-глобулин динамическое рассеяние света фотонная корреляционная спектроскопия атомно-силовая микроскопия агрегация тяжелые металлы
Авторы:
Т.Н. Тихонова - аспирант, кафедра молекулярной физики, физический факультет, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова; мл. науч. сотрудник, Институт нанотехнологий и микроэлектроники РАН (Москва). E-mail: tikhonova@physics.msu.ru Г.П. Петрова - д.ф.-м.н., профессор, кафедра молекулярной физики, физический факультет, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова. E-mail: petrova@phys.msu.ru В.В. Кашин - науч. сотрудник, Институт радиотехники и электроники им. В.А. Котельникова РАН (Москва). E-mail: vvkashin@mail.cplire.ru С.В. Крупенин - науч. сотрудник, Институт радиотехники и электроники им. В.А. Котельникова РАН (Москва). E-mail: krupenin@cplire.ru Е.М. Еганова - мл. научный сотрудник, Институт нанотехнологий микроэлектроники РАН (Москва). E-mail: eganovaem@mail.ru
Аннотация:
Исследованы водные растворы основных белков сыворотки крови (альбумина и гамма-глобулина), содержащие ионы калия и европия, с помощью методов фотонной корреляционной спектроскопии и атомно-силовой микроскопии (АСМ). Получены значения коэффициентов трансляционной диффузии, а также эффективных радиусов рассеивающих частиц в растворах в зависимости от различных внешних факторов, таких как концентрации соли и водородный показатель среды pH методом фотонной корреляционной спектроскопии. Обнаружено, что в белковых растворах при определенных внешних условиях образуются агрегаты, что подтверждается также методом АСМ.
Страницы: 24-30
Список источников
  1. Stefani M., Dobson C.M. Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution //J. Mol. Med. 2003. V. 81. P. 678-699.
  2. Morozova-Roche L., Malisauskas M. A false paradise - mixed blessings in the protein universe: the amyloid as a new challenge in drug development // Curr. Med. Chem. 2007. V. 14. P. 1221-1230.
  3. Gras S.L., Tickler A.K., Squires A.M., Devlin G.L., Horton M.A., Dobson C.M., MacPhee C.E. Functionalised amyloid fibrils for roles in cell adhesion //Biomaterials. 2008. V. 29. P. 1553-1562.
  4. VetriV., LibrizziF., LeoneM., MilitelloV. Effects of succinylation on thermal induced amyloid formation in Concanavalin A //EurBiophysJ. 2006. V. 36. P. 717-725.
  5. Gun-ko V.M., Klyueva A.V., Levchuk Yu.N., Leboda R. Photon correlation spectroscopy investigations of protein // Adv. Colloid and Interface Science. 2003. V. 105. P. 201-328.
  6. Petrova G.P., Petrusevich Yu.M., Evseevicheva A.N. Molecular clusters in water protein solutions in the presence of heavy metal ions // Gen. Phys. and Biophys. 1998. V. 17(2). P. 97.
  7. Петрова Г.П., Петрусевич Ю.М. Сильные электростатические взаимодействия заряженных биополимеров в водных растворах // Биомедицинская радиоэлектроника. 2000. № 3. С. 41.
  8. Петрова Г.П., Петрусевич Ю.М., Тен Д.И. Образование дипольных комплексов в растворах с малой концентрацией ионов тяжелых металлов: диагностика методов лазерного светорассеяния // Квант. Электроника. 2002. Т. 32. № 10. С. 897.
  9. Hong L., Xingcan S., Zhiliang J., Xiwen H., Panwen S. Binding equilibrium of I- to serum albumin with resonance Rayleigh scattering //Science in China.2000 V. 43. № 6. P. 600-608.
  10. http:// www. photocor.ru/dls-instrument.htm
  11. http://www.ntmdt.ru/device/solver-p47-pro
  12. Schartl W. «Light scattering from polymer solutions and nanoparticle dispersions» Springer,2007
  13. Волькенштейн М.В. Биофизика. М.: Наука. 1988.
  14. Tamai H., Fujii A., Suzawa T. Some colloidal considerations on the surface characteristics of various emulsifier-free polymer latices //Journal of Colloid and Interface science.1987. V. 118. P. 176-181.
  15. Scheuring S., Fotiadis D., Moller C., Muller S. A., Engel A., Muller D. Single proteins observed by atomic force microscopy //Single Molecules. 2001. V. 2. P. 59-67.
  16. Ortega-Vinuesa J.L., Tengvall P., Lundstrom I. Aggregation of HSA, IgG and fibrinogen on methylated silicon surfaces // Journal of Colloid and Interface science. 1998. V. 207. P. 228-239.
  17. Ta T., Sykes M., McDermott M. Real-time observation of plasma protein film formation on well-defined surfaces with scanning force microscopy // Langmuir. 1998. V. 7. P. 2710-2718.
  18. Quist A., Bjorck L., Reimann C., Oscarsson S., Sundqvist B. A scanning force microscopy pancreas trypsin adsorption on mica surfaces // Surface Science. 1995. V. 325. P. L406-L412.
  19. Xu L., Soman P., Agnihotri A., Siedlecki C.AFM methods for characterizing protein interactions with microphase-separated polyurethane biomaterials. Biological Interactions on Materials Surfaces. 2009. P. 43-67.
  20. Yang J. AFM as a high-resolution imaging tool and a molecular bond force probe // Cell Biochemistry and Biophysics. 2004. V. 41. № 3. P. 435-449.
  21. http://www.photocor.ru/software.htm
  22. Lovell M., Robertson J., Teesdale W., Campbell J., Markesbery W. Copper, iron and zinc in alzheimer-s disease senile plaques // Journal of Neurological Science. 1998. V. 158. P. 47-52.
  23. Mantyh P., Ghilardi J., Rogers S., DeMaster E., Allen C., Stimson E., Maggio J.Albumin, iron and zinc ions promote aggregation of physiological concentration of β-amyloid peptide // Journal of Neurochemistry. 1993. V. 61. P. 1171-1174.
  24. Lin V., KoenigJ.Raman studies of bovine serum albumin // Biopolymers. 1976. V. 15. P. 203-218.
  25. Hayakawa I., Kajihara J., Morikawa K., Oda M., FujioY. Denaturation of bovine serum albumin (BSA) and ovalbumin by high pressure, heat and chemicals // Journal of Food Science. 1992. V. 57. P. 288-292.