С.И. Супельняк – аспирант,
Калужский филиал МГТУ им. Н.Э. Баумана

E-mail: supelnyak@gmail.com

В.Г. Косушкин – д.т.н., профессор,
Калужский филиал МГТУ им. Н.Э. Баумана

E-mail: kosushkin@gmail.com

Постановка проблемы. Структура и функции макромолекул активно исследуются. Функционирование каждой биологической системы сопряжено с множеством сложных механизмов, значительная доля которых полноценно не изучена. Однако проблема прогнозирования влияния внешних энергетических воздействий на биологическую систему становится актуальней с каждым годом. И возможность применения модели полупроводникового прибора для описания свойств единичного белка, а также органической системы, несомненно, представляет интерес.

Цель. На базе анализа физических процессов в светочувствительном белке и неорганическом транзисторе определить возможность использования известной модели транзистора как аналога для описания сложных биохимических процессов поглощения света «мягким» конденсированным веществом на примере фоторецепторного белка CRY и изучить ограничения такой модели.

Результаты. Показано, что выходной сигнал (концентрация активных форм флавина FADH•) модулируется слабым управляющим воздействием (pH и АТФ), а также соответствие другим родовым особенностям биполярных транзисторов. Установлено, что функция фотовосстановления FAD* до FADH•, зависящая от величины световой энергии и концентрации АТФ, точно описывается логистической функцией. Показана общность подходов физики твердого тела и физики мягкого конденсированного вещества.

Практическая значимость. Предложенная физическая модель позволяет расширить способы экспериментального исследования свойств сложных светочувствительных органических систем.

1. Салия Н.Т., Бокерия О.Л., Дзидзигури Д.В., Бакурадзе Е.Д., Модебадзе И.Р. Влияние низкоинтенсивных электромагнитных полей эндогенного происхождения на пролиферативную активность регенерирующей ткани печени экспериментальных животных // Электромагнитные волны и электронные системы. 2017. Т. 22. № 5. С. 75−82.
2. Анищенко Л.Н., Васильев И.А., Чиж М.А. Радиолокатор ближнего действия с непрерывным излучением для исследования биологических объектов // Электромагнитные волны и электронные системы. 2018. Т. 23. № 6. С. 20−24. DOI 10.18127/j15604128-201806-03.
3. Daniel R., Woo S.S., Turicchia L., Sarpeshkar R. Analog transistor models of bacterial genetic circuits // IEEE Biomedical Circuits and Systems Conference (BioCAS). 2011. P. 333−336.
4. Fortunato A.E., Annunziata R., Jaubert M., Bouly J.P., Falciatore A. Dealing with light: the widespread and multitasking cryptochrome/photolyase family in photosynthetic organisms // Journal of plant physiology. 2015. V. 172. P. 42−54.
5. Huang Y., Baxter R., Smith B.S., Partch C.L., Colbert C.L., Deisenhofer J. Crystal structure of cryptochrome 3 from Arabidopsis thaliana and its implications for photolyase activity // Proceedings of the National Academy of Sciences. 2006. V. 103. № 47. P. 17701−17706.
6. Sancar A. Structure and function of DNA photolyase and cryptochrome blue-light photoreceptors // Chemical reviews. 2003. V. 103. № 6. P. 2203−2238.
7. Brazard J., Ley C., Lacombat F., Plaza P., Mony L., Heijde M., Zabulon G., Bowler C. Photoantenna in two cryptochrome–photolyase proteins from O. tauri: Presence, nature and ultrafast photoinduced dynamics // Journal of Photochemistry and Photo­biology A: Chemistry. 2012. V. 234. P. 135−145.
8. Kim S.T., Heelis P.F., Sancar A. Energy transfer (deazaflavin → FADH2) and electron transfer (FADH2→T<>T) kinetics in Anacystis nidulans photolyase // Biochemistry. 1992. V. 31. № 45. P. 11244−11248.
9. Lin C. Blue light receptors and signal transduction // The Plant Cell. 2002. V. 14. № suppl 1. P. S207−S225.
10. Уэйн Р. Основы и применения фотохимии: Пер. с англ. М.: Мир. 1991. 304 с.
11. Hamers D., van Voorst Vader L., Borst J.W., Goedhart J. Development of FRET biosensors for mammalian and plant systems // Protoplasma. 2014. V. 251. № 2. P. 333−347.
12. Cryptochrome and Magnetic Sensing. KS.UIUC.EDU: группа теоретической и вычислительной биофизики. 2006. URL = http://www.ks.uiuc.edu/Research/cryptochrome (дата обращения 17.08.2019).
13. Müller P., Bouly J.P., Hitomi K., Balland V., Getzoff E.D., Ritz T., Brettel K. ATP binding turns plant cryptochrome into an efficient natural photoswitch // Scientific reports. 2014. V. 4. P. 5175−5185.
14. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка: курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами: Учеб. пособие. Изд. 5-е, испр. и доп. М.: КДУ. 2014. 524 с.
15. Проскурина И.К. Биохимия: Учеб. пособие для студентов вузов. М.: Владос-Пресс. 2004. 236 с.
16. Russell A.J., Fersht A.R. Rational modification of enzyme catalysis by engineering surface charge // Nature. 1987. V. 328. № 6130. P. 496−500.
17. Головатый Ю.П. Основы полупроводниковой электроники: Учеб. пособие. Калуга: МГТУ им. Н.Э. Баумана. 2006. 202 с.
18. Светцов В.И., Холодков И.В. Физическая электроника и электронные приборы: Учеб. пособие. Иваново: Ивановский государственный химико-технологический ун-т. 2008. 494 с.
19. Maas A.L., Hannun A.Y., Ng A.Y. Rectifier nonlinearities improve neural network acoustic models // Proc. icml. 2013. V. 30. № 1. P. 3−8.
20. Yin X., Zelenay P. Kinetic Models for the Degradation Mechanisms of PGM-Free ORR Catalysts // ECS Transactions. 2018. V. 85. № 13. P. 1239−1250.
21. Бонч-Бруевич В.Л., Калашников С.Г. Физика полупроводников. Учеб. пособие для вузов. Изд. 2-е, перераб. и доп. М.: Наука. 1990. 688 с.
22. Burney S., Hoang N., Caruso M., Dudkin E.A., Ahmad M., Bouly J.P. Conformational change induced by ATP binding correlates with enhanced biological function of Arabidopsis cryptochrome // FEBS letters. 2009. V. 583. № 9. P. 1427−1433.