350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №8 за 2012 г.
Статья в номере:
Редокс-зависимое изменение экспрессии генов изоформ пероксиредоксина в резистентных к доксорубицину опухолевых клетках
Ключевые слова: пероксиредоксин клеточный редокс-статус экспрессия генов лекарственная устойчивость опухолевых клеток доксорубицин
Авторы:
Е.В. Калинина - д.б.н., профессор, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» Т.Т. Березов - академик РАМН, д.м.н., профессор, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» Н.Н. Чернов - д.б.н., профессор, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» А.А. Штиль - д.м.н., ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН В.А. Глазунова - к.б.н., ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН О.М. Кузнецова - к.б.н., доцент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» Е.А. Рыскина - к.б.н., доцент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» А.А. Ефремова - аспирант, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» М.М. Башаров - студент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» С.С. Падарьян - студент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов» Ю.В. Дутикова - лаборант, ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН А.А. Маркова - аспирант, ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН
Аннотация:
Исследованы характер экспрессии генов Prx 1, 2 и 6 при формировании лекарственной устойчивости опухолевых клеток к доксорубицину (DOX), цитотоксический эффект которого помимо интеркалирующего действия связан с активацией образования активных форм кислорода. Полученные данные свидетельствуют в пользу важной роли редокс-зависимого механизма формирования устойчивости опухолевых клеток к DOX.
Страницы: 27-33
Список источников
  1. Rhee S.G., Woo H.A. Multiple functions of peroxiredoxins: peroxidases, sensors and regulators of the intracellular messenger H₂O₂, and protein chaperones // Antioxid Redox Signal. 2011. V.15(3). P. 781-794.
  2. Ishii T., Warabi E., Yanagawa T. Novel roles of peroxiredoxins in nflammation, cancer and innate immunity // J. Clin. Biochem. Nutr. 2012. V. 50(2). P. 91-105.
  3. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К. и др. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: «Слово». 2006.
  4. Klomsiri C., Karplus A., Poole L.B. Cysteine-Based Redox Switches in Enzymes // Antioxid Redox Signal. 2011. V. 14(6). P. 1065-1077.
  5. Kang S.W., Chae H.Z., Seo M.S. et al. Mammalian peroxiredoxin isoforms can reduce hydrogen peroxide generated in response to growth factors and tumor necrosis factor-alpha // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6297-6302.
  6. Шуваева Т.М., Новоселов В.И., Фесенко Е.Е., Липкин В.М. Пероксиредоксины - новое семейство белков-антиоксидантов // Биоорганическая химия. 2009. Т.35. С. 581-596.
  7. Chuang M.-H., Wu M.-S., Lo W.-L. et al. The antioxidant protein alkylhydroperoxide reductase of Helicobacter pylori switches from a peroxide reductase to a molecular chaperone function // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103(8). P. 2552-2557.
  8. An B.C., Lee S.S., Lee E.M. et al. Functional switching of a novel prokaryotic 2-Cys peroxiredoxin (PpPrx) under oxidative stress // Cell Stress Chaperones. 2011. V. 16(3). P. 317-328.
  9. Biteau B., Labarre J., Toledano M.B. ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin // Nature.2003. V. 425. P. 980-984.
  10. Kim Y.J., Lee W.S., Ip C. et al. Prx1 suppresses radiation-induced c-Jun NH2-terminal kinase signaling in lung cancer cells through interaction with the glutathione S-transferase Pi/c-Jun NH2-terminal kinase complex // Cancer Res. 2006. V. 66. P. 7136-7142.
  11. Hu X., Weng Z., Chu C.T. et al. Peroxiredoxin-2 protects against 6-hydroxydopamine-induced dopaminergic neurodegeneration via attenuation of the apoptosis signal-regulating kinase (ASK1) signaling cascade // J. Neurosci. 2011. V. 31. P. 247-261.
  12. Giorgio M., Migliaccio E., Orsini F. et al. Electron transfer between cytochrome c and p66Shc generates reactive oxygen species that trigger mitochondrial apoptosis // Cell 2005. V. 122. P. 221-233.
  13. Wen S.T., Van Etten R.A. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2456-67.
  14. Kim J.H., Bogner P.N., Baek S.H. et al. Up-regulation of peroxiredoxin 1 in lung cancer and its implication as a prognostic and therapeutic target // Clin. Cancer Res.2008. V. 14. P. 2326-2333.
  15. Song I.S., Kim H.K., Jeong S.H. et al.Mitochondrial peroxiredoxin III is a potential target for cancer therapy // Int. J. Mol. Sci. 2011. V. 12(10). P. 7163-7185.
  16. Pak J.H., Choi W.H., Lee H.M. et al. Peroxiredoxin 6 overexpression attenuates cisplatin-induced apoptosis in human ovarian cancer cells // Cancer Invest. 2011. V. 29(1). P. 21-28.
  17. Minotti G., Menna P., Salvatorelli E. et al.Anthracyclines: molecular advances and pharmacologic developments in antitumor activity and cardiotoxicity // Pharmacol. Rev. 2004. V. 56. P. 185-229.
  18. Tietze F. Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: applications to mammalian blood and other tissues // Anal. Biochem. 1969. V. 27. P. 502-522.
  19. Griffith O.W. Determination of glutathione and glutathione disulfide using glutathione reductase and 2-vinylpyridine // Anal. Biochem. 1980. V. 106. P. 207-212.
  20. Moriarty-Craige S.E., Jones D.P. Extracellular thiols and thiol/disulfide redox in metabolism // Annu. Rev. Nutr. 2004. V. 24. P. 481-509
  21. Ishii T., Itoh K., Ruiz E. et al. Role of Nrf2 in the regulation of CD36 and stress protein expression in murine macrophages: activation by oxidatively modified LDL and
    4-hydroxynonenal // Circ. Res. 2004. V. 94. P. 609-616.
  22. Kim H., Lee T.-H., Park E.S. et al. Role of peroxiredoxins in regulating intracellular hydrogen peroxide and hydrogen peroxide-induced apoptosis in thyroid cells // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18266-18270.
  23. Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов изоформ тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы при формировании лекарственной устойчивости опухолевых клеток к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2012. № 5. С. 51-56.
  24. Chae H. Z., Kim H. J., Kang S. W., Rhee S.G.Characterization of three isoforms of mammalian peroxiredoxin that reduce peroxides in the presence of thioredoxin. // Diabetes. Res. Clin. Pract.1999. V. 45. P. 101-112.
  25. Choi H., Chang J.-W., Jung Y.-K. Peroxiredoxin 6 interferes with TRAIL-induced death-inducing signaling complex formation by binding to death effector domain caspase // Cell Death Differ. 2011. V. 18. P. 405-414.
  26. Chen J.W., Dodia C., Feinstein S.I. et al. 1-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 28421-28427.
  27. Kang S.W., Baines I.C., Rhee S.G. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6303-6311.
  28. Manevich Y., Sweitzer T., Pak J.H. et al. 1-Cys peroxiredoxin overexpression protects cells against phospholipid peroxidation-mediated membrane damage // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 11599-11604.
  29. Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов, контролирующих синтез глутатиона, при формировании лекарственной устойчивости к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2011. № 10. С. 35-40.
  30. Manevich Y., Fisher A.B.Peroxiredoxin 6, a 1-Cys peroxiredoxin, functions in antioxidant defense and lung phospholipids metabolism // Free Radic. Biol. Med. 2005. V. 38. P. 1422-1432.