350 руб
Журнал «Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии» №5 за 2011 г.
Статья в номере:
Некоторые свойства кератинолитического фермента, секретируемого Cladosporium sphaerospermum
Ключевые слова: кератиназа кератинолитическая активность дейтеромицеты очистка фермента
Авторы:
З.К. Никитина - д.б.н., проф., руководитель группы биомедицинских технологий ГНУ ВИЛАР. E-mail: nikitinaz@yandex.ru И.К. Гордонова - к.б.н., вед. науч. сотрудник ГНУ ВИЛАР. E-mail: igordonova777@yandex.ru
Аннотация:
Разработан метод выделения и очистки кератинолитического фермента, секретируемого культурой Cladosporium sphaerospermum, позволивший получить электрофоретически гомогенный энзимный препарат с молекулярной массой 35 кДа и степенью очистки в 75 раз. Изучение физико-химических и биохимическх свойств полученного фермента позволяет отнести его к разряду нейтральных термолабильных кератинолитических сериновых протеиназ.
Страницы: 36-41
Список источников
  1. Onifade A.A., Al-Sane N.A., Al-Mussallam A.A. A review: potentials for biotechnological application of keratin-degrading microorganisms and their enzymes for nutritional improvement of feathers and other keratins as livestock feed resources // Bioresource Technol. 1998. V. 66. P. 1-11.
  2. Wang J.J., Garlich J.D., Shih J.C.H. Versazyme, a keratinase feed additive, improves body weight, feed conversion and breast yield of broiler chickens // J. Appl. Poul. Res. 2006. V. 15. P. 544-550.
  3. Foroughi F., Reshavarz T., Evans C.S. The specificities of proteases for use in leather manufacture // J. Chem.Technol.Biotechnol. 2006. V. 81 (3). P. 257-261.
  4. Gupta R., Ramnani P. Microbial keratinases and their prospective applications: an overview // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006. V. 70 (1). P. 21-33.
  5. Shih J.C.H., Wang J.J. Keratinase technology: from feather degradation and feed additive to prion destruction // CAB Reviews: Perspect. Agri. Vet. Sci. Nutri. Natur. Resourc. 2006. V. 1 (42). P. 1-6.
  6. Гордонова И.К., Никитина З.К., Зон Х.Ч. Изучение протеолитических свойств дейтеромицетов при росте на модифицированных и немодифицированных кератинсодержащих субстратах // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2009. № 1. С. 19-24.
  7. Гордонова И.К., Дмитриев Г.В., Никитина З.К. Поиск микроорганизмов - продуцентов кератиназ // Вопросы биол., мед. и фарм. химии. 2007. № 4. С. 11-15.
  8. Lee Y.P., Takahashi T. An improved colorimetric determination of amino acids with the use ningydrin // Anal. Biochem. 1966. V. 14 (1). P. 71-76.
  9. Lowri O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. Protein measurement with the Folin reagent // J.Biol.Chem. 1954. V. 193 (1). P. 265-274.
  10. Шелудько Н.С. // Цитология. 1975. Т. 17 (10). С. 1148-1154.
  11. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высш. шк. М.: 1980. С. 190.
  12. Захарова Е.А., Никитина З.К., Яковлева М.Б. Выделение и очистка внеклеточной коллагеназы Aspergillus flavus // Биомедицинские технологии. 2000. № 15. С. 49-53.
  13. Cai C.G., Chen J.S., Yin J.J., Zheng X.D. Purifcation and characterization of keratinase from a new Bacillus subtilis // J. Zhejiang Univ. Sci B, 2008. V. 9(9). P. 713-720.
  14. Gradisar H., Fridrich J., Krizaj I., Jerala R. Similarities and specificities of fungal keratinolytic proteases: comparison of keratinase of Paecilomyces marquandii and Doratomyces microsporus to some known proteases // Appl. Environ. Microb. 2005. V. 71(7). P. 3420-3426.
  15. Macedo A.J., da Silva W.O., Gava R., Driemeier D. Henriques J.A., Termignoni C. Novel keratinase from Bacillus subtilis S14 exhibiting remarkable dehairing capabilities // Appl.Environ.Microbiol. 2005. V. 71(1). P. 594-596.
  16. Moreira F.G., de Souza C.G.M., Costa M.A.F., Reus S., Peraita R.M. Degradation of keratinous materials by the plant pathogenic fungus Mycothecium verrucaria // Mycopathologia. 2007. V. 163(3). P. 153-160.
  17. Friedrich J., Kern S. Hydrolysis of native proteins by keratinolytic protease of Doratomyces microsporus // J. of Molecular Catalisis B: Enzymatic. 2003. V. 21. P. 35-37.