Влияние различных форм оксида азота на свойства альдегиддегидрогеназы эритроцитов

А.К. Мартусевич; А.Г. Соловьева; С.П. Перетягин

Влияние различных форм оксида азота на свойства альдегиддегидрогеназы эритроцитов

А.К. Мартусевич¹, А.Г. Соловьева², С.П. Перетягин³

научная статья Страницы: 60-65

¹ к.м.н., ст. науч. сотрудник, отделение экспериментальной медицины, Нижегородский научно-исследовательский институт травматологии и ортопедии»
² к.б.н., ст. науч. сотрудник, отделение экспериментальной медицины, Нижегородский научно-исследовательский институт травматологии и ортопедии
³ д.м.н., руководитель отделения экспериментальной медицины, Нижегородский научно-исследовательский институт травматологии и ортопедии

Ключевые слова: альдегиддегидрогеназа оксид азота кровь малоновый диальдегид

Аннотация

Представлена оценка влияния и уточнение механизмов эффектов газообразного оксида азота (20, 50, 100 и 800 ppm) и динитрозильных комплексов железа (ДНКЖ, 3 ммоль/л) на каталитическую активность альдегиддегидрогеназы. Установлено, что альдегиддегидрогеназа эритроцитов человека чрезвычайно чувствительна к действию экзогенного NO как в газовой фазе, так и в составе ДНКЖ, причем характер модификации ее каталитических свойств непосредственно определяется количеством введенного оксида азота.

Для цитирования

Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П. Влияние различных форм оксида азота на свойства альдегиддегидрогеназы эритроцитов // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2014. № 11. С. 60–65.

Список источников

ChenZ., FosterM.W., ZhangJ., MaoL., RockmanH.A., KawamotoT., etal. An essential role for mitochondrial aldehyde dehydrogenase in nitroglycerin bioactivation // PNAS. 2005. V. 102. № 34. P. 12159-12164.
Fung H.L. Biochemical mechanism of nitroglycerin action and tolerance: is this old mystery solved - // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2004. V. 44. P. 67-85.
Mayer B., Beretta M. The enigma of nitroglycerin bioactivation and nitrate tolerance: news, views and troubles // British Journal of Pharmacology. 2008. V. 155. P. 170-184.
Lang B.S., Gorren A.C., Oberdorfer G., et al. Vascular bioactivation of nitroglycerin by aldehyde dehydrogenase-2: reaction intermediates revealed by crystallography and mass spectrometry // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 45. P. 38124-38134.
Wenzl V.M., Beretta M., Griesberger M., et al. Site-directed mutagenesis of aldehyde dehydrogenase-2 suggests three distinct pathways of nitroglycerin biotransformation // Molec. Pharm. 2011. V. 80. № 2. P. 258-266.
de la Lande I.S., Stepien J.M., Philpott A.C., et al. Aldehyde dehydrogenase, nitric oxide synthase and superoxide in ex vivo nitrate tolerance in rat aorta // Eur J. Pharmacol. 2004. V. 496. № 1-3. P. 141-149.
DeMaster E.G., Redfern B. Quast B.J., et al. Mechanism for the inhibition of aldehyde dehydrogenase by nitric oxide // Alcohol. 1997. V. 14. № 2. P. 181-189.
Szabó C., Southan G.J., Thiemermann C., Vane J.R. The mechanism of the inhibitory effect of polyamines on the induction of nitric oxide synthase: role of aldehyde metabolites // Br. J. Pharmacol. 1994. V. 113. № 3. P. 757-766.
Dimmeler S., Lottspeich F., Brune B. Nitric oxide causes ADP-ribosylation and inhibition of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1992. V. 267.
P. 16771-1674.
McDonald L.J., Moss J. Pleiotropic effects of nitric oxide on ADP-ribosylation, covalent binding of NAD, and catalytic activity of glyceraldehyde-3-phosphate and aldehyde dehydrogenases // Trans. Assoc. Am. Physicians. 1993. V. 106.
P. 155-161.
Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях // Вестник РАМН. 2000. № 4. С. 3-5.
Ванин А.Ф., Писаренко О.И., Студнева И.М. и др. Действие динитрозильного комплекса железа на метаболизм и клеточные мембраны ишемизированного сердца крысы // Кардиология. 2009. № 12. С. 43-49.
Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П. Влияние свободного и депонированного оксида азота на энергетический метаболизм крови // Современные технологии в медицине. 2013. Т. 5. № 4. С. 33-38.
Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П., Диденко Н.В. Анализ влияния оксида азота на физико-химические параметры крови in vitro // Врач-аспирант. 2013. № 2. С. 218-222.
Martusevich A.K., Peretyagin S.P., Soloveva A.G., Vanin A.F. Estimation of some molecular effects of gaseous nitrogen oxide on human blood in vitro // Biophysics. 2013. V. 58.
№ 5. P. 689-692.
Голиков П.П., Николаева Н.Ю., Гавриленко И.А. Оксид азота и перекисное окисление липидов как фактор эндогенной интоксикации при неотложных состояниях // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 2000. № 2. С. 6-9.
Koppaka V., Thompson D.C., Chen Y., et al. Aldehyde dehydrogenase inhibitors: a comprehensive review of the pharmacology, mechanism of action, substrate specificity, and clinical application // Pharmacol. Rev. 2012. V. 64. № 3. P. 520-539.
Tsou P.-S., Page N.A., Lee S.G., et al. Differential metabolism of organic nitrates by aldehyde dehydrogenase 1a1 and 2: substrate selectivity, enzyme inactivation, and active cysteine sites // The AAPS Journal. 2011. V. 13. № 4. P. 548-555.
Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П., Митрофанов В.Н. Оценка влияния некоторых физических факторов на энергетический метаболизм крови in vitro // Биомедицина. 2013. № 1. С. 103-108.
Godoy L., Gonzalez-Duarte R., Albalat R. S-Nitrosogluthathione reductase activity of amphioxus ADH3: insights into the nitric oxide metabolism // Int. J. Biol. Sci. 2006. V. 2.№ 3. P. 117-124.

[1] ChenZ., FosterM.W., ZhangJ., MaoL., RockmanH.A., KawamotoT., etal. An essential role for mitochondrial aldehyde dehydrogenase in nitroglycerin bioactivation // PNAS. 2005. V. 102. № 34. P. 12159-12164.

[2] Fung H.L. Biochemical mechanism of nitroglycerin action and tolerance: is this old mystery solved - // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2004. V. 44. P. 67-85.

[3] Mayer B., Beretta M. The enigma of nitroglycerin bioactivation and nitrate tolerance: news, views and troubles // British Journal of Pharmacology. 2008. V. 155. P. 170-184.

[4] Lang B.S., Gorren A.C., Oberdorfer G., et al. Vascular bioactivation of nitroglycerin by aldehyde dehydrogenase-2: reaction intermediates revealed by crystallography and mass spectrometry // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 45. P. 38124-38134.

[5] Wenzl V.M., Beretta M., Griesberger M., et al. Site-directed mutagenesis of aldehyde dehydrogenase-2 suggests three distinct pathways of nitroglycerin biotransformation // Molec. Pharm. 2011. V. 80. № 2. P. 258-266.

[6] de la Lande I.S., Stepien J.M., Philpott A.C., et al. Aldehyde dehydrogenase, nitric oxide synthase and superoxide in ex vivo nitrate tolerance in rat aorta // Eur J. Pharmacol. 2004. V. 496. № 1-3. P. 141-149.

[7] DeMaster E.G., Redfern B. Quast B.J., et al. Mechanism for the inhibition of aldehyde dehydrogenase by nitric oxide // Alcohol. 1997. V. 14. № 2. P. 181-189.

[8] Szabó C., Southan G.J., Thiemermann C., Vane J.R. The mechanism of the inhibitory effect of polyamines on the induction of nitric oxide synthase: role of aldehyde metabolites // Br. J. Pharmacol. 1994. V. 113. № 3. P. 757-766.

[9] Dimmeler S., Lottspeich F., Brune B. Nitric oxide causes ADP-ribosylation and inhibition of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1992. V. 267.
P. 16771-1674.

[10] McDonald L.J., Moss J. Pleiotropic effects of nitric oxide on ADP-ribosylation, covalent binding of NAD, and catalytic activity of glyceraldehyde-3-phosphate and aldehyde dehydrogenases // Trans. Assoc. Am. Physicians. 1993. V. 106.
P. 155-161.

[11] Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях // Вестник РАМН. 2000. № 4. С. 3-5.

[12] Ванин А.Ф., Писаренко О.И., Студнева И.М. и др. Действие динитрозильного комплекса железа на метаболизм и клеточные мембраны ишемизированного сердца крысы // Кардиология. 2009. № 12. С. 43-49.

[13] Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П. Влияние свободного и депонированного оксида азота на энергетический метаболизм крови // Современные технологии в медицине. 2013. Т. 5. № 4. С. 33-38.

[14] Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П., Диденко Н.В. Анализ влияния оксида азота на физико-химические параметры крови in vitro // Врач-аспирант. 2013. № 2. С. 218-222.

[15] Martusevich A.K., Peretyagin S.P., Soloveva A.G., Vanin A.F. Estimation of some molecular effects of gaseous nitrogen oxide on human blood in vitro // Biophysics. 2013. V. 58.
№ 5. P. 689-692.

[16] Голиков П.П., Николаева Н.Ю., Гавриленко И.А. Оксид азота и перекисное окисление липидов как фактор эндогенной интоксикации при неотложных состояниях // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 2000. № 2. С. 6-9.

[17] Koppaka V., Thompson D.C., Chen Y., et al. Aldehyde dehydrogenase inhibitors: a comprehensive review of the pharmacology, mechanism of action, substrate specificity, and clinical application // Pharmacol. Rev. 2012. V. 64. № 3. P. 520-539.

[18] Tsou P.-S., Page N.A., Lee S.G., et al. Differential metabolism of organic nitrates by aldehyde dehydrogenase 1a1 and 2: substrate selectivity, enzyme inactivation, and active cysteine sites // The AAPS Journal. 2011. V. 13. № 4. P. 548-555.

[19] Мартусевич А.К., Соловьева А.Г., Перетягин С.П., Митрофанов В.Н. Оценка влияния некоторых физических факторов на энергетический метаболизм крови in vitro // Биомедицина. 2013. № 1. С. 103-108.

[20] Godoy L., Gonzalez-Duarte R., Albalat R. S-Nitrosogluthathione reductase activity of amphioxus ADH3: insights into the nitric oxide metabolism // Int. J. Biol. Sci. 2006. V. 2.№ 3. P. 117-124.

Аннотация

Для цитирования

Похожие статьи