Нейтрализация сульфатом протамина антикоагулянтной активности сульфатированной целлюлозы, выделенной из Gossypium hirsutum L

А.А. Кужим; Н.Н. Дрозд; М.А. Торлопов

Нейтрализация сульфатом протамина антикоагулянтной активности сульфатированной целлюлозы, выделенной из Gossypium hirsutum L

А.А. Кужим¹, Н.Н. Дрозд², М.А. Торлопов³

научная статья Страницы: 34-38

¹ аспирант, Гематологический научный центр МЗ России (Москва)
² д.б.н., вед. науч. сотрудник, Гематологический научный центр МЗ России (Москва)
³ к.х.н., науч. сотрудник, Институт химии Коми научного центра УрО РАН (г. Сыктывкар)

Ключевые слова: сульфат целлюлозы сульфат протамина антикоагулянтная/антитромбиновая активность нейтрализация антикоагулянтной/антитромбиновой активности

Аннотация

Исследована антикоагулянтная активность сульфатов целлюлозы, выделенных из Gossypium hirsutum L. Показано, что сульфаты целлюлозы увеличивали время появления фибриновых сгустков плазмы человека в коагулологических тестах: активированное частичное тромбопластиновое время, протромбиновое время, тромбиновое время и РеаКлот-Гепарин.

Для цитирования

Кужим А.А., Дрозд Н.Н., Торлопов М.А. Нейтрализация сульфатом протамина антикоагулянтной активности сульфатированной целлюлозы, выделенной из Gossypium hirsutum L // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2014. № 1. С. 34–38.

Список источников

Bhaskar U., Sterner E., Hickey A. et al. Engineering of routes to heparin and related polysaccharides // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012. V. 93. № 1. P. 1-16.
Jiao G., Yu G., Zhang J. et al. Chemical Structures and Bioactivities of Sulfated Polysaccharides from Marine Algae // Mar. Drugs.2011. V. 9. № 2. P. 196-223.
Pai M., Crowther M. Neutralization of heparin activity // Handb. Exp. Pharmacol. 2012. № 207. P. 265-277.
Торлопов М.А. Сульфатирование микрокристаллической целлюлозы с использованием ультразвуковой активации в среде N,N-диметилформамида // Химия в интересах устойчивого развития. 2011. Т. 19. № 5. С. 555-559.
Funk D.M. Coagulation assays and anticoagulant monitoring // Hematology Am. Soc. Hematol. Educ. Program. 2012. V. 2012. P. 460-465.
Teien A., Lie M.Evaluation of an amidolytic heparin assay method: increased sensitivity by adding purified antithrombin III // Thromb. Res. 1977. V. 10. № 3. P. 399-410.
Teien A., Lie M., Abildgaard U.Assay of heparin in plasma using a chromogenic substrate for activated factor X // Thromb. Res.1976. V. 8. № 3. P. 413-416.
de Araújo C., Noseda M., Cipriani T. et al.Selective sulfation of carrageenans and the influence of sulfate regiochemistry on anticoagulant properties // Carbohydr. Polym. 2013. V. 91. № 2. P. 483-491.
Farias W., Valente A., Pereira M., et al. Structure and anticoagulant activity of sulfated galactans // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 38. P. 29299-29307.
Wang Z., Li L., Xiao K.et al.Homogeneous sulfation of bagasse cellulose in an ionic liquid and anticoagulation activity //Bioresour. Technol. 2009. V. 100. № 4. P. 1687-1690.
Chawla L., Moore G., Seneff M.Incomplete reversal of enoxaparin toxicity by protamine: implications of renal insufficiency, obesity, and low molecular weight heparin sulfate content // Obes. Surg. 2004. V. 14. № 5. P. 695-698.
Maurer J., Haselbach S., Klein O. et al. Analysis of the complex formation of heparin with protamine by light scattering and analytical ultracentrifugation: implications for blood coagulation management // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. № 4. P. 1134-1140.
Cumming A., Jones G., Wensley R.et al.In vitro neutralization of heparin in plasma prior to the activated partial thromboplastin time test: an assessment of four heparin antagonists and two anion exchange resins //Thromb. Res. 1986. V. 41. № 1. P.43-56.
Young E., Cosmi B., Weitz J. et al. Comparison of the non-specific binding of unfractionated heparin and low molecular weight heparin (Enoxaparin) to plasma proteins // Thromb. Haemost. 1993. V. 70. № 4. P. 625 - 630.
Ramamurthy N., Baliga N., Wakefield T.et al. Determination of low-molecular-weight heparins and their binding to protamine and a protamine analog using polyion-sensitive membrane electrodes // Analytical Biochemistry. 1999. V. 266. № 1. P. 116-124.
Okano K., Saito Y., Matsushima A. et al. Protamine interacts with the D-domains of fibrinogen // Biochim. Biophys. Acta. 1981. V. 671. № 2. P. 164-167.

[1] Bhaskar U., Sterner E., Hickey A. et al. Engineering of routes to heparin and related polysaccharides // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012. V. 93. № 1. P. 1-16.

[2] Jiao G., Yu G., Zhang J. et al. Chemical Structures and Bioactivities of Sulfated Polysaccharides from Marine Algae // Mar. Drugs.2011. V. 9. № 2. P. 196-223.

[3] Pai M., Crowther M. Neutralization of heparin activity // Handb. Exp. Pharmacol. 2012. № 207. P. 265-277.

[4] Торлопов М.А. Сульфатирование микрокристаллической целлюлозы с использованием ультразвуковой активации в среде N,N-диметилформамида // Химия в интересах устойчивого развития. 2011. Т. 19. № 5. С. 555-559.

[5] Funk D.M. Coagulation assays and anticoagulant monitoring // Hematology Am. Soc. Hematol. Educ. Program. 2012. V. 2012. P. 460-465.

[6] Teien A., Lie M.Evaluation of an amidolytic heparin assay method: increased sensitivity by adding purified antithrombin III // Thromb. Res. 1977. V. 10. № 3. P. 399-410.

[7] Teien A., Lie M., Abildgaard U.Assay of heparin in plasma using a chromogenic substrate for activated factor X // Thromb. Res.1976. V. 8. № 3. P. 413-416.

[8] de Araújo C., Noseda M., Cipriani T. et al.Selective sulfation of carrageenans and the influence of sulfate regiochemistry on anticoagulant properties // Carbohydr. Polym. 2013. V. 91. № 2. P. 483-491.

[9] Farias W., Valente A., Pereira M., et al. Structure and anticoagulant activity of sulfated galactans // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 38. P. 29299-29307.

[10] Wang Z., Li L., Xiao K.et al.Homogeneous sulfation of bagasse cellulose in an ionic liquid and anticoagulation activity //Bioresour. Technol. 2009. V. 100. № 4. P. 1687-1690.

[11] Chawla L., Moore G., Seneff M.Incomplete reversal of enoxaparin toxicity by protamine: implications of renal insufficiency, obesity, and low molecular weight heparin sulfate content // Obes. Surg. 2004. V. 14. № 5. P. 695-698.

[12] Maurer J., Haselbach S., Klein O. et al. Analysis of the complex formation of heparin with protamine by light scattering and analytical ultracentrifugation: implications for blood coagulation management // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. № 4. P. 1134-1140.

[13] Cumming A., Jones G., Wensley R.et al.In vitro neutralization of heparin in plasma prior to the activated partial thromboplastin time test: an assessment of four heparin antagonists and two anion exchange resins //Thromb. Res. 1986. V. 41. № 1. P.43-56.

[14] Young E., Cosmi B., Weitz J. et al. Comparison of the non-specific binding of unfractionated heparin and low molecular weight heparin (Enoxaparin) to plasma proteins // Thromb. Haemost. 1993. V. 70. № 4. P. 625 - 630.

[15] Ramamurthy N., Baliga N., Wakefield T.et al. Determination of low-molecular-weight heparins and their binding to protamine and a protamine analog using polyion-sensitive membrane electrodes // Analytical Biochemistry. 1999. V. 266. № 1. P. 116-124.

[16] Okano K., Saito Y., Matsushima A. et al. Protamine interacts with the D-domains of fibrinogen // Biochim. Biophys. Acta. 1981. V. 671. № 2. P. 164-167.