Редокс-зависимое изменение экспрессии генов изоформ пероксиредоксина в резистентных к доксорубицину опухолевых клетках

Е.В. Калинина; Т.Т. Березов; Н.Н. Чернов; А.А. Штиль; В.А. Глазунова; О.М. Кузнецова; Е.А. Рыскина; А.А. Ефремова; М.М. Башаров; С.С. Падарьян; Ю.В. Дутикова; А.А. Маркова

Редокс-зависимое изменение экспрессии генов изоформ пероксиредоксина в резистентных к доксорубицину опухолевых клетках

Е.В. Калинина¹, Т.Т. Березов², Н.Н. Чернов³, А.А. Штиль⁴, В.А. Глазунова⁵, О.М. Кузнецова⁶, Е.А. Рыскина⁷, А.А. Ефремова⁸, М.М. Башаров⁹, С.С. Падарьян¹⁰, Ю.В. Дутикова¹¹, А.А. Маркова¹²

научная статья Страницы: 27-33

^1,3 д.б.н., профессор, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов»
² академик РАМН, д.м.н., профессор, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов»
⁴ д.м.н., ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН
⁵ к.б.н., ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН
^6,7 к.б.н., доцент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов»
⁸ аспирант, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов»
^9,10 студент, ФГБОУ ВПО «Российский университет дружбы народов»
¹¹ лаборант, ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН
¹² аспирант, ФГБУ «Российский онкологический научный центр им. Н.Н. Блохина» РАМН

Ключевые слова: пероксиредоксин клеточный редокс-статус экспрессия генов лекарственная устойчивость опухолевых клеток доксорубицин

Аннотация

Исследованы характер экспрессии генов Prx 1, 2 и 6 при формировании лекарственной устойчивости опухолевых клеток к доксорубицину (DOX), цитотоксический эффект которого помимо интеркалирующего действия связан с активацией образования активных форм кислорода. Полученные данные свидетельствуют в пользу важной роли редокс-зависимого механизма формирования устойчивости опухолевых клеток к DOX.

Для цитирования

Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н., Штиль А.А., Глазунова В.А., Кузнецова О.М., Рыскина Е.А., Ефремова А.А., Башаров М.М., Падарьян С.С., Дутикова Ю.В., Маркова А.А. Редокс-зависимое изменение экспрессии генов изоформ пероксиредоксина в резистентных к доксорубицину опухолевых клетках // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2012. № 8. С. 27–33.

Список источников

Rhee S.G., Woo H.A. Multiple functions of peroxiredoxins: peroxidases, sensors and regulators of the intracellular messenger H₂O₂, and protein chaperones // Antioxid Redox Signal. 2011. V.15(3). P. 781-794.
Ishii T., Warabi E., Yanagawa T. Novel roles of peroxiredoxins in nflammation, cancer and innate immunity // J. Clin. Biochem. Nutr. 2012. V. 50(2). P. 91-105.
Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К. и др. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: «Слово». 2006.
Klomsiri C., Karplus A., Poole L.B. Cysteine-Based Redox Switches in Enzymes // Antioxid Redox Signal. 2011. V. 14(6). P. 1065-1077.
Kang S.W., Chae H.Z., Seo M.S. et al. Mammalian peroxiredoxin isoforms can reduce hydrogen peroxide generated in response to growth factors and tumor necrosis factor-alpha // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6297-6302.
Шуваева Т.М., Новоселов В.И., Фесенко Е.Е., Липкин В.М. Пероксиредоксины - новое семейство белков-антиоксидантов // Биоорганическая химия. 2009. Т.35. С. 581-596.
Chuang M.-H., Wu M.-S., Lo W.-L. et al. The antioxidant protein alkylhydroperoxide reductase of Helicobacter pylori switches from a peroxide reductase to a molecular chaperone function // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103(8). P. 2552-2557.
An B.C., Lee S.S., Lee E.M. et al. Functional switching of a novel prokaryotic 2-Cys peroxiredoxin (PpPrx) under oxidative stress // Cell Stress Chaperones. 2011. V. 16(3). P. 317-328.
Biteau B., Labarre J., Toledano M.B. ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin // Nature.2003. V. 425. P. 980-984.
Kim Y.J., Lee W.S., Ip C. et al. Prx1 suppresses radiation-induced c-Jun NH2-terminal kinase signaling in lung cancer cells through interaction with the glutathione S-transferase Pi/c-Jun NH2-terminal kinase complex // Cancer Res. 2006. V. 66. P. 7136-7142.
Hu X., Weng Z., Chu C.T. et al. Peroxiredoxin-2 protects against 6-hydroxydopamine-induced dopaminergic neurodegeneration via attenuation of the apoptosis signal-regulating kinase (ASK1) signaling cascade // J. Neurosci. 2011. V. 31. P. 247-261.
Giorgio M., Migliaccio E., Orsini F. et al. Electron transfer between cytochrome c and p66Shc generates reactive oxygen species that trigger mitochondrial apoptosis // Cell 2005. V. 122. P. 221-233.
Wen S.T., Van Etten R.A. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2456-67.
Kim J.H., Bogner P.N., Baek S.H. et al. Up-regulation of peroxiredoxin 1 in lung cancer and its implication as a prognostic and therapeutic target // Clin. Cancer Res.2008. V. 14. P. 2326-2333.
Song I.S., Kim H.K., Jeong S.H. et al.Mitochondrial peroxiredoxin III is a potential target for cancer therapy // Int. J. Mol. Sci. 2011. V. 12(10). P. 7163-7185.
Pak J.H., Choi W.H., Lee H.M. et al. Peroxiredoxin 6 overexpression attenuates cisplatin-induced apoptosis in human ovarian cancer cells // Cancer Invest. 2011. V. 29(1). P. 21-28.
Minotti G., Menna P., Salvatorelli E. et al.Anthracyclines: molecular advances and pharmacologic developments in antitumor activity and cardiotoxicity // Pharmacol. Rev. 2004. V. 56. P. 185-229.
Tietze F. Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: applications to mammalian blood and other tissues // Anal. Biochem. 1969. V. 27. P. 502-522.
Griffith O.W. Determination of glutathione and glutathione disulfide using glutathione reductase and 2-vinylpyridine // Anal. Biochem. 1980. V. 106. P. 207-212.
Moriarty-Craige S.E., Jones D.P. Extracellular thiols and thiol/disulfide redox in metabolism // Annu. Rev. Nutr. 2004. V. 24. P. 481-509
Ishii T., Itoh K., Ruiz E. et al. Role of Nrf2 in the regulation of CD36 and stress protein expression in murine macrophages: activation by oxidatively modified LDL and
4-hydroxynonenal // Circ. Res. 2004. V. 94. P. 609-616.
Kim H., Lee T.-H., Park E.S. et al. Role of peroxiredoxins in regulating intracellular hydrogen peroxide and hydrogen peroxide-induced apoptosis in thyroid cells // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18266-18270.
Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов изоформ тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы при формировании лекарственной устойчивости опухолевых клеток к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2012. № 5. С. 51-56.
Chae H. Z., Kim H. J., Kang S. W., Rhee S.G.Characterization of three isoforms of mammalian peroxiredoxin that reduce peroxides in the presence of thioredoxin. // Diabetes. Res. Clin. Pract.1999. V. 45. P. 101-112.
Choi H., Chang J.-W., Jung Y.-K. Peroxiredoxin 6 interferes with TRAIL-induced death-inducing signaling complex formation by binding to death effector domain caspase // Cell Death Differ. 2011. V. 18. P. 405-414.
Chen J.W., Dodia C., Feinstein S.I. et al. 1-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 28421-28427.
Kang S.W., Baines I.C., Rhee S.G. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6303-6311.
Manevich Y., Sweitzer T., Pak J.H. et al. 1-Cys peroxiredoxin overexpression protects cells against phospholipid peroxidation-mediated membrane damage // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 11599-11604.
Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов, контролирующих синтез глутатиона, при формировании лекарственной устойчивости к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2011. № 10. С. 35-40.
Manevich Y., Fisher A.B.Peroxiredoxin 6, a 1-Cys peroxiredoxin, functions in antioxidant defense and lung phospholipids metabolism // Free Radic. Biol. Med. 2005. V. 38. P. 1422-1432.

[1] Rhee S.G., Woo H.A. Multiple functions of peroxiredoxins: peroxidases, sensors and regulators of the intracellular messenger H₂O₂, and protein chaperones // Antioxid Redox Signal. 2011. V.15(3). P. 781-794.

[2] Ishii T., Warabi E., Yanagawa T. Novel roles of peroxiredoxins in nflammation, cancer and innate immunity // J. Clin. Biochem. Nutr. 2012. V. 50(2). P. 91-105.

[3] Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К. и др. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: «Слово». 2006.

[4] Klomsiri C., Karplus A., Poole L.B. Cysteine-Based Redox Switches in Enzymes // Antioxid Redox Signal. 2011. V. 14(6). P. 1065-1077.

[5] Kang S.W., Chae H.Z., Seo M.S. et al. Mammalian peroxiredoxin isoforms can reduce hydrogen peroxide generated in response to growth factors and tumor necrosis factor-alpha // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6297-6302.

[6] Шуваева Т.М., Новоселов В.И., Фесенко Е.Е., Липкин В.М. Пероксиредоксины - новое семейство белков-антиоксидантов // Биоорганическая химия. 2009. Т.35. С. 581-596.

[7] Chuang M.-H., Wu M.-S., Lo W.-L. et al. The antioxidant protein alkylhydroperoxide reductase of Helicobacter pylori switches from a peroxide reductase to a molecular chaperone function // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103(8). P. 2552-2557.

[8] An B.C., Lee S.S., Lee E.M. et al. Functional switching of a novel prokaryotic 2-Cys peroxiredoxin (PpPrx) under oxidative stress // Cell Stress Chaperones. 2011. V. 16(3). P. 317-328.

[9] Biteau B., Labarre J., Toledano M.B. ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin // Nature.2003. V. 425. P. 980-984.

[10] Kim Y.J., Lee W.S., Ip C. et al. Prx1 suppresses radiation-induced c-Jun NH2-terminal kinase signaling in lung cancer cells through interaction with the glutathione S-transferase Pi/c-Jun NH2-terminal kinase complex // Cancer Res. 2006. V. 66. P. 7136-7142.

[11] Hu X., Weng Z., Chu C.T. et al. Peroxiredoxin-2 protects against 6-hydroxydopamine-induced dopaminergic neurodegeneration via attenuation of the apoptosis signal-regulating kinase (ASK1) signaling cascade // J. Neurosci. 2011. V. 31. P. 247-261.

[12] Giorgio M., Migliaccio E., Orsini F. et al. Electron transfer between cytochrome c and p66Shc generates reactive oxygen species that trigger mitochondrial apoptosis // Cell 2005. V. 122. P. 221-233.

[13] Wen S.T., Van Etten R.A. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 2456-67.

[14] Kim J.H., Bogner P.N., Baek S.H. et al. Up-regulation of peroxiredoxin 1 in lung cancer and its implication as a prognostic and therapeutic target // Clin. Cancer Res.2008. V. 14. P. 2326-2333.

[15] Song I.S., Kim H.K., Jeong S.H. et al.Mitochondrial peroxiredoxin III is a potential target for cancer therapy // Int. J. Mol. Sci. 2011. V. 12(10). P. 7163-7185.

[16] Pak J.H., Choi W.H., Lee H.M. et al. Peroxiredoxin 6 overexpression attenuates cisplatin-induced apoptosis in human ovarian cancer cells // Cancer Invest. 2011. V. 29(1). P. 21-28.

[17] Minotti G., Menna P., Salvatorelli E. et al.Anthracyclines: molecular advances and pharmacologic developments in antitumor activity and cardiotoxicity // Pharmacol. Rev. 2004. V. 56. P. 185-229.

[18] Tietze F. Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: applications to mammalian blood and other tissues // Anal. Biochem. 1969. V. 27. P. 502-522.

[19] Griffith O.W. Determination of glutathione and glutathione disulfide using glutathione reductase and 2-vinylpyridine // Anal. Biochem. 1980. V. 106. P. 207-212.

[20] Moriarty-Craige S.E., Jones D.P. Extracellular thiols and thiol/disulfide redox in metabolism // Annu. Rev. Nutr. 2004. V. 24. P. 481-509

[21] Ishii T., Itoh K., Ruiz E. et al. Role of Nrf2 in the regulation of CD36 and stress protein expression in murine macrophages: activation by oxidatively modified LDL and
4-hydroxynonenal // Circ. Res. 2004. V. 94. P. 609-616.

[22] Kim H., Lee T.-H., Park E.S. et al. Role of peroxiredoxins in regulating intracellular hydrogen peroxide and hydrogen peroxide-induced apoptosis in thyroid cells // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18266-18270.

[23] Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов изоформ тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы при формировании лекарственной устойчивости опухолевых клеток к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2012. № 5. С. 51-56.

[24] Chae H. Z., Kim H. J., Kang S. W., Rhee S.G.Characterization of three isoforms of mammalian peroxiredoxin that reduce peroxides in the presence of thioredoxin. // Diabetes. Res. Clin. Pract.1999. V. 45. P. 101-112.

[25] Choi H., Chang J.-W., Jung Y.-K. Peroxiredoxin 6 interferes with TRAIL-induced death-inducing signaling complex formation by binding to death effector domain caspase // Cell Death Differ. 2011. V. 18. P. 405-414.

[26] Chen J.W., Dodia C., Feinstein S.I. et al. 1-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 28421-28427.

[27] Kang S.W., Baines I.C., Rhee S.G. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6303-6311.

[28] Manevich Y., Sweitzer T., Pak J.H. et al. 1-Cys peroxiredoxin overexpression protects cells against phospholipid peroxidation-mediated membrane damage // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 11599-11604.

[29] Калинина Е.В., Березов Т.Т., Чернов Н.Н. и соавт. Экспрессия генов, контролирующих синтез глутатиона, при формировании лекарственной устойчивости к доксорубицину // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2011. № 10. С. 35-40.

[30] Manevich Y., Fisher A.B.Peroxiredoxin 6, a 1-Cys peroxiredoxin, functions in antioxidant defense and lung phospholipids metabolism // Free Radic. Biol. Med. 2005. V. 38. P. 1422-1432.

Аннотация

Для цитирования

Похожие статьи