Оптимизация параметров лиофилизации рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы

О.О. Бабич; С.А. Сухих; Л.С. Солдатова; А.Ю. Просеков

Оптимизация параметров лиофилизации рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы

О.О. Бабич¹, С.А. Сухих², Л.С. Солдатова³, А.Ю. Просеков⁴

научная статья Страницы: 28-34

¹ к.т.н., руководитель Научно-образовательного центра Государственного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Кемеровский технологический институт пищевой промышленности»
² к.т.н., зав. лабораторией, Научно-образовательный центр Государственного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Кемеровский технологический институт пищевой промышленности»
³ аспирант, Научно-образовательный центр Государственного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Кемеровский технологический институт пищевой промышленности»
⁴ д.т.н., профессор, проректор по научно-инновационной работе, Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Кемеровский технологический институт пищевой промышленности»

Ключевые слова: L-фенилаланин-аммоний-лиаза сушка лиофилизация

Аннотация

Исследовано влияние процесса замораживания-оттаивания на активность рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы. Подобраны условия лиофилизации рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы, при которых фермент теряет около 10 % активности в однократном цикле замораживания-оттаивания. Изучена зависимость криоскопической тем¬пературы фермента от концентрации белка в препарате. Выбрана оптимальная температура замораживания ферментного препарата L-фенил¬аланин-аммоний-лиазы для сублимационной сушки.

Для цитирования

Бабич О.О., Сухих С.А., Солдатова Л.С., Просеков А.Ю. Оптимизация параметров лиофилизации рекомбинантной L-фенилаланин-аммоний-лиазы // Технологии живых систем. 2013. № 1. С. 28–34.

Список источников

Акифьев О.Н., Галвиня В.Я., Тихвинская Т.И. Разработка получения лиофилизированного фторафура // Семинар «Применение лиофилизации в фармации». Рига. 1986. С. 26-27.
Базиков, В.И., Будрик Г.В. Сушильные установки // Молочная промышленность. 1997. № 7. С. 20.
Белоус A.M., Луговой В.И., Гулевский А.К. Актуальные проблемы современной криобиологии // Криобиология и криомедицина. 1975. № 34. С. 8-15.
Бланков, Б.И., Клебанов Д.Л. Применение лиофилизации в микробиологии. М.: Колос. 2001. 326 с.
Долинов К.Е. Основы технологии сухих биопрепаратов. М.: Медицина. 1969. С. 231.
Досон Р., Эллиот Д., Элиот Х., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир. 1991. 544 с.
Никитин Е.Е., Звягин И.В. Замораживание и высушивание биологических препаратов. М.: Колос. 1971. 343 с.
Лыков А.В. Грязнов А.А. Молекулярная сушка. М.: Пищепромиздат. 1956. 268 с.
Лыков А.В. Тепло и массообмен в процессах сушки. М.-Л.: Госэнергоиздат. 1956. 464 с.
Sarkissian C.N., Shao Z., Blain F., et al. A different approach to treatment of phenylketonuria: Phenylalanine degradation with recombinant phenylalanine ammonia lyase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. № 96. Р. 2339-2344.
Evans C.T., Hanna K., Payne C., et al. Biotransformation of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine: Optimization of reaction conditions using whole yeast cells // Enzyme Microb. Technol. 1987. № 9. Р. 417-421.
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.
Sarkissian C.N., Gamez A. Phenylalanine ammonia lyase, enzyme substitution therapy for phenylketonuria, where are we now - // Mol. Genet. Metab. 2005. № 86. Р. 22-26.

[1] Акифьев О.Н., Галвиня В.Я., Тихвинская Т.И. Разработка получения лиофилизированного фторафура // Семинар «Применение лиофилизации в фармации». Рига. 1986. С. 26-27.

[2] Базиков, В.И., Будрик Г.В. Сушильные установки // Молочная промышленность. 1997. № 7. С. 20.

[3] Белоус A.M., Луговой В.И., Гулевский А.К. Актуальные проблемы современной криобиологии // Криобиология и криомедицина. 1975. № 34. С. 8-15.

[4] Бланков, Б.И., Клебанов Д.Л. Применение лиофилизации в микробиологии. М.: Колос. 2001. 326 с.

[5] Долинов К.Е. Основы технологии сухих биопрепаратов. М.: Медицина. 1969. С. 231.

[6] Досон Р., Эллиот Д., Элиот Х., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир. 1991. 544 с.

[7] Никитин Е.Е., Звягин И.В. Замораживание и высушивание биологических препаратов. М.: Колос. 1971. 343 с.

[8] Лыков А.В. Грязнов А.А. Молекулярная сушка. М.: Пищепромиздат. 1956. 268 с.

[9] Лыков А.В. Тепло и массообмен в процессах сушки. М.-Л.: Госэнергоиздат. 1956. 464 с.

[10] Sarkissian C.N., Shao Z., Blain F., et al. A different approach to treatment of phenylketonuria: Phenylalanine degradation with recombinant phenylalanine ammonia lyase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. № 96. Р. 2339-2344.

[11] Evans C.T., Hanna K., Payne C., et al. Biotransformation of trans-cinnamic acid to L-phenylalanine: Optimization of reaction conditions using whole yeast cells // Enzyme Microb. Technol. 1987. № 9. Р. 417-421.

[12] Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

[13] Sarkissian C.N., Gamez A. Phenylalanine ammonia lyase, enzyme substitution therapy for phenylketonuria, where are we now - // Mol. Genet. Metab. 2005. № 86. Р. 22-26.

Аннотация

Для цитирования

Похожие статьи