Влияние низкоинтенсивного электромагнитного поля на структурообразование коровых гистонов Н3.2 и Н4

Г.Е. Брилль; А.В. Егорова; И.О. Бугаева; С.А. Дубовицкий; С.В. Власкин; Д.Э. Постнов

Влияние низкоинтенсивного электромагнитного поля на структурообразование коровых гистонов Н3.2 и Н4

Г.Е. Брилль¹, А.В. Егорова², И.О. Бугаева³, С.А. Дубовицкий⁴, С.В. Власкин⁵, Д.Э. Постнов⁶

научная статья Страницы: 36-41

¹ д.м.н., профессор, кафедра патологической физиологии, ГБОУ ВПО Саратовский ГМУ им. В.И. Разумовского Минздрава России
² к.м.н., доцент, кафедра гистологии, ГБОУ ВПО Саратовский ГМУ им. В.И. Разумовского Минздрава России. E-mail: AV_Egorova @BK.RU
³ д.м.н., профессор, кафедра гистологии, ГБОУ ВПО Саратовский ГМУ им. В.И. Разумовского Минздрава России
⁴ ген. директор, НПП «Телемак» (г. Саратов)
⁵ к.ф.-м.н., техн. директор, НПП «Телемак»
⁶ д.ф.-м.н., профессор, кафедра оптики и биофотоники, ФГБОУ ВПО «Саратовский государственный университет им. Н.Г. Чернышевского»

Ключевые слова: коровые гистоны структурообразование низкоинтенсивное электромагнитное поле

Аннотация

Исследовано влияние низкоинтенсивного электромагнитного поля на процесс дегидратационной самоорганизации коровых гистонов Н3.2 и Н4.

Для цитирования

Брилль Г.Е., Егорова А.В., Бугаева И.О., Дубовицкий С.А., Власкин С.В., Постнов Д.Э. Влияние низкоинтенсивного электромагнитного поля на структурообразование коровых гистонов Н3.2 и Н4 // Биомедицинская радиоэлектроника. 2013. № 5. С. 36–41.

Список источников

Брилль Г.Е., Панина Н.П., Невская Е.Ю. Действие электромагнитного излучения миллиметрового диапазона на политенные хромосомы Chironomusplumosus // Миллиметровые волны в биологии и медицине. 2000. Т.17. № 1. С. 3 - 7.
Шабалин В.Н., Шатохина С.Н. Морфология биологических жидкостей человека. М.: Хризостом. 2001. 303 с.
Ammollo C.T., Semeraro F., Xu J. et al. Extracellularhistonesincreaseplasmathrombingenerationbyimpairingthrombomodulin-dependent protein C activation // J. Thromb. Haemost. 2011. V. 9. P. 1795 - 1803.
Avvakumov N., Nourani A., Côté J. Histone chaperones: modulators of chromatin marks // Molecular. Cell. 2011. V. 41. P. 502 - 514.
Bannister A.J., Kouzarides T. Regulation of chromatin by histone modifications // Cell Research. 2011. V. 21. P. 381 - 395.
Khorasanizadeh S. The nucleosome: from genomic organization to genomic regulation // Cell. 2004. V. 116. Р. 259 - 272.
Kleine T.J., Lewis P.N., Lewis S.A. Histone-induced damage of a mammalian epithelium: the role of protein and membrane structure // Amer. J. Physiol. 1997. V. 273. P. 1925 - 1936.
Lukas J., Lukas C., Bartek J. More than justa focus: The chromatin response toDNA damage and its role in genome integrity maintenance // Nature Cell Biol. 2011. V. 13. № 10. P. 1161 - 1169.
Pemberton A.D., Brown J.K., Inglis N.F.Proteomic identification of interactions between histones and plasma proteins: Implications for cytoprotection // Proteomics. 2010. V. 10. P. 1484 - 1493.
Sinitsyn N.I., Petrosyan V.I., Yolkin V.A. et al. Special function of the «millimeter wavelength waves-aqueous medium» system in nature // Crit. Rev. Biomed. Eng. 2000. V.28. P. 269 - 305.
Suganuma T., Workman J.L. Signal and combinatorial functions of histone modifications // Annu. Rev. Biochem. 2011. V. 80. P. 473 - 499.

[1] Брилль Г.Е., Панина Н.П., Невская Е.Ю. Действие электромагнитного излучения миллиметрового диапазона на политенные хромосомы Chironomusplumosus // Миллиметровые волны в биологии и медицине. 2000. Т.17. № 1. С. 3 - 7.

[2] Шабалин В.Н., Шатохина С.Н. Морфология биологических жидкостей человека. М.: Хризостом. 2001. 303 с.

[3] Ammollo C.T., Semeraro F., Xu J. et al. Extracellularhistonesincreaseplasmathrombingenerationbyimpairingthrombomodulin-dependent protein C activation // J. Thromb. Haemost. 2011. V. 9. P. 1795 - 1803.

[4] Avvakumov N., Nourani A., Côté J. Histone chaperones: modulators of chromatin marks // Molecular. Cell. 2011. V. 41. P. 502 - 514.

[5] Bannister A.J., Kouzarides T. Regulation of chromatin by histone modifications // Cell Research. 2011. V. 21. P. 381 - 395.

[6] Khorasanizadeh S. The nucleosome: from genomic organization to genomic regulation // Cell. 2004. V. 116. Р. 259 - 272.

[7] Kleine T.J., Lewis P.N., Lewis S.A. Histone-induced damage of a mammalian epithelium: the role of protein and membrane structure // Amer. J. Physiol. 1997. V. 273. P. 1925 - 1936.

[8] Lukas J., Lukas C., Bartek J. More than justa focus: The chromatin response toDNA damage and its role in genome integrity maintenance // Nature Cell Biol. 2011. V. 13. № 10. P. 1161 - 1169.

[9] Pemberton A.D., Brown J.K., Inglis N.F.Proteomic identification of interactions between histones and plasma proteins: Implications for cytoprotection // Proteomics. 2010. V. 10. P. 1484 - 1493.

[10] Sinitsyn N.I., Petrosyan V.I., Yolkin V.A. et al. Special function of the «millimeter wavelength waves-aqueous medium» system in nature // Crit. Rev. Biomed. Eng. 2000. V.28. P. 269 - 305.

[11] Suganuma T., Workman J.L. Signal and combinatorial functions of histone modifications // Annu. Rev. Biochem. 2011. V. 80. P. 473 - 499.