350 rub
Journal №9 for 2011 г.
Article in number:
Metal Ions and Neutrophile Oхydative Activity
Keywords: metal ions leukocyte peroхidase system
Authors:
V.M. Mushtakovа, V.A. Fomina, V.V. Rogovin
Abstract:
By the light-microscopic cytochemical method we studied the influence of cesium, cerium, neodymium and praseodymium ions on human peripheral blood neutrophil myeloperoхidase system in vitro.
Pages: 69-72
References
  1. Klebanoff S. Myeloperoxidase: friend or foe // J. Leuk. Biol. 2005. V. 77. № 5. Р. 598-625.
  2. Davies M. J., Hawkins C. L., Pattison D. I., Rees M. D. Mammalian heme peroхidases: from molecular mechanisms to health implications // Antioxid. Redox llSignal. 2008. V. 10. № 5. P. 1199-1234.
  3. Rai B., Kaur J., Anand S.C.,Laller K. The effect of Smoking on gingival Crevicular fluid levels of myeloperoхidase // Indian J. Dent. Res. 2010. V. 21. № 1. Р. 20-22.
  4. Morrow D. Appraisal of myeloperoхidase for evaluation of patients with suspected acute coronary syndrome // Am. Coll. Cardiol. 2007. V. 49. № 5. P. 2001-2002.
  5. Astern J. N., Pendergraft W. F., Falk R. J., Jеnnette I. C., Schmaier A. H., Mahdi F., Preston G. A. Myeloperoхidase interacts with endothelial cell-surface cytokeratin 1 and modulates bradykinin production by the plasma kallikrein-kinin system // Am. J. Pathol. 2007. V. 171. № 1. P. 349-360.
  6. Marsche G., Furtműller P.G., Obinger C., Sattler W., Malle E. Hypochlorite-modified high-density lipoprotein acts a sink for myeloperoхidase in vitro // Cardiovasc. Res. 2008. V. 79. № 1. P. 187-194.
  7. Malle E., Marsche G., Arnold J., Davies M. J. Modification of lowdensity lipoprotein by myeloperoхidase-derived oхidants and reagent hypochlorous acid // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1761. № 2. P. 392-415.
  8. Муштакова В. М., Фомина В. А., Роговин В. В. Токсическое действие тяжелых металлов на нейтрофилы крови человека // Изв. РАН Сер. биол. 2005. № 3. С. 336-338.
  9. Муштакова В. М., Фомина В. А., Роговин В. В. Ионы металлов и активность пероксидазной системы нейтрофилов крови человека // Токсикологический вестник. 2008. № 4. С. 6-9.
  10. Муштакова В. М., Фомина В. А., Роговин В. В. Влияние некоторых металлов на пероксидазную систему нейтрофилов крови человека // Токсикологический вестник. 2010. № 4. С. 18-20.
  11. Патент № 2021208 (РФ). Способ определения активности системы пероксидаза-эндогенная перекись водорода в крови на мазках / В.В. Роговин, П.Г. Бут.
  12. Володина Л. А., Байдер Л.М., Шапиро А. Б., Бурбаев Д. Ш. Изменение электрических характеристик внутренней поверхности цитоплазматической мембраны Escherichia coli при связывании микродоз меди на ее внешней поверхности // Биофизика. 2006. Т. 51. Вып. 1. С. 92-98.
  13. Kumazawa R., Watari F., Takashi N., Uo M., Totsuka Y. Effects of Ti nions and particles on neutrophil function and morphology // Biomaterials. 2002. V. 23. № 17. P. 3757-64.
  14. Satozono H., Kazumura K., Okazaki S., Hiramadzu M. Simultaneous measurement of superoxide generation and intracellular calcium ion of neutrophil-like culture cells // Luminescence. 2006. V. 21. № 2. Р. 69-71.
  15. Potter S. Z., Zhu H., Shaw B.F., Rodriguez J. F., Doucette P. A., Sohn S. H., Durazo A., Faull K. F., Gralla E. B., Nersissian A. M., Valentine J. S. Binding of a single zinc ion to one subunit of copper-zinc superoxide dismutase apoprotein substantially influences the structure and stability of the entire homodimeric protein // J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. № 15. P. 4575-83.
  16. Роговин В. В., Муштакова В. М., Фомина В. А. Влияние ионов лития и рубидия на хемилюминесценцию корней гороха // Изв. РАН. Сер. Биология. 1997. № 4. С. 507-509.
  17. Патент № 2372763 (РФ). Средство для предпосевной обработки семян гороха / Н.Е. Павловская, И.Н. Гагарина, В.В. Роговин, Г.А. Борзенкова, В.М. Муштакова, В.А. Фомина.