350 rub
Journal №3 for 2011 г.
Article in number:
Influence of ionizing radiation on cell metabolizm key enzymes
Authors:
L.S. Nersesova, M.G. Gazaryanz, Z.S. Mkrtchyan, G.O. Meliksetyan, L.G. Poghosyan, S.A. Poghosyan, L.L. Poghosyan, M.G. Malakyan, S.А. Bajinyan, J.I. Akopyan
Abstract:
It is well known that ionizing radiation induce alterations both of enzymes activities levels and in enzymes biosynthesis. These quantitative and qualitative alterations of enzymes may be used as biomarkers for evaluation of ionizing radiation induced impact, as well as for evaluation of effectiveness of different radioprotectors. The present study was focused on investigation of influence of ionizing radiation on cell metabolism key enzymes to detect most effective radiomarkers among them. For this purpose, using animal model of ionizing radiation, evaluation of alterations of rat different tissues enzymes activity levels, namely, of CK, key enzyme of cell energetic metabolism, of purine nucleoside phosphorylase (PNP), one of the major biomarkers of immunodeficiency diseases, as well as of serum basic phosphatase (BP), alanine aminotransferase (ALT) and aspartate aminotransferase (AST) vs. the control was carred out. Comparative analysis of these alterations has indicated as most radiosensitive markers next enzymes: serum PNP, CK and BP, as well as spleen and liver CK, brain PNP.
Pages: 40-46
References
  1. Военная токсикология, радиобиология и медицинская защита / под ред. С.А. Куценко. Изд-во «Фолиант». 2004.
  2. Malone J., Ullrich R. Novel radiation response genes identified in gene-trapped MCF10A mammary epithelial cells. Radiat Res. 2007. V. 167. №2. P.176-84.
  3. Матюшичев В.Б., Таратухин В.Р., Шамратова В.Г., Южакова Г.А., Петрова Т.А. О биохимических сдвигах в коже крыс, облученных на фоне теплового стресса // Радиобиология. 1978. Т. 18. № 2. С. 275-277.
  4. Creatine and Creatine Kinase in Health and Disease / Eds G.S. Salomons, M. Wyss. Springer Netherlands. 2007.
  5. Lyslova S.N., Stefanov V.E. Phosphagen kinases. CRC Press. Boston. 1991.
  6. Хлгатян Дж.С., Нерсесова Л.С., Газарянц М.Г., Меликсетян Г.О., Мкртчян З.С., Погосян Л.Г., Костандян С.Р., Акопян Ж.И. Влияние хлоропрена и его производных на ферментные системы рабочих, занятых в производстве синтетического каучука // Токсиколог. вест. 2009. № 2. С. 9-15.
  7. Нерсесова Л.С., Газарянц М.Г., Меликсетян Г.О., Мкртчян З.С., Погосян Л.Г., Акопян Ж.И., Арсенян Ф.Г., Арутюнян Г.Л. Биомаркеры органотоксического действия производных диазаадамантанов, обладающих противоопухолевым действием // Вопр. биолог., мед. и фармац. химии. 2009. № 4. С. 50-54.
  8. Bzowska A., Kulikovska E., Shugar D. Purine nucleoside phosphorylase: properties, functions and clinical aspect. Pharmacol. & Therapeut. 2000. V. 88. P.349-367.
  9. Петрова Т.А., Лызлова С.Н. Ортимизация условий определения активности креатинкиназы колориметрическим методом // Вестник ЛГУ. 1985. № 24. С. 88-90.
  10. Roy A.V. Rapid method for determining alkaline phosphatase activity in serum with thymolphtalein monophosphate // Clin.Chem. 1970. V. 16. P.431-436.
  11. Tietz N.W. Clinical guide to laboratory tests. 2nd ed. Saunders Co. 1991.
  12. Нагиев Э.Р. Влияние ионизирующей радиации и физической нагрузки на молекулярную гетерогенность нуклеозидфосфаткиназ в субклеточных фракциях печени // Радиац. Биол. Радиоэкол. 1995. Т. 35. Вып. 4. С. 494-499.
  13. Рева А.Д., Живалюк О.Б., Лукьяненко А.И., Егорова Е.Г., Дворецкий А.И. Влияние хронического рентгеновского излучения в малых дозах на активность γ-глутамил¬транспептидазы в органах и тканях крыс // Радиац. Биол. Радиоэкол. 1995. Т. 35. Вып.6. С. 869-872.
  14. Шарыгин В.Л., Пулатова М.К., Шлякова Т.Г., Тодоров И.Н. Временные и дозозависимые пострадиационные изменения в содержании Fe3+-трансферрина и Cu2+-церулоплазмина в крови животных и их влияние на рибонуклеотидредуктазную активность тканей // Радиац. биология. Радиоэкология. 2003. Т. 43. Вып. 6. С. 662-677.
  15. Catravas G.N., McHale C.G. Changed activities of brain enzymes involved in neurotransmitter metabolizm in rats exposed to different qualities of ionizing radiation // J. of Neurochem. 1975. V.24. № 4. P. 673-667.
  16. Трещенкова Ю.А., Бурлакова Е.Б. Изменение кинетических свойств альдолазы и лактатдегидрогеназы цитоплазмы мозга мышей после хронического γ-облучения в малых дозах // Радиац. биология. Радиоэкология. 1997. Т. 37. Вып. 1. С. 3-11.
  17. Koufen P., Stark G. Free radical induced inactivation of creatine kinase: Sites of interaction, protection and recovery // Biochim.Biophys.Acta. 2000. V. 150. P. 44-50.
  18. Тапбергенов С.О., Тапбергенов Т.С., Прозор И.И., Олжаева Р.Р. Сравнительная оценка влияния радиации, гипотиреоза и ртутной интоксикации на активность ферментов обмена пуриновых нуклеотидов, антиоксидантной системы и иммунный статус // Успехи современного естествознания. 2009. № 6. С. 1-6.